Proteine – Einführung

Grundlagen zum Thema Proteine – Einführung
Dieses Video beschäftigt sich mit dem Thema Proteine. Es erfolgt eine kurze Einführung zur Struktur der Aminosäuren und es wird erklärt wie diese durch Peptidbindungen miteinander verbunden werden. Es wird erläutert wie sich Proteine einmal räumlich als Helix und einmal als Faltblattstruktur anordnen. Außerdem hast du die beiden Farbreaktionen kennen gelernt, mit denen man Proteine nachweisen kann und weißt, was Denaturierung ist.
Transkript Proteine – Einführung
Hallo! Die wichtigen Bestandteile der Nahrung sind Kohlenhydrate, Eiweiße und Fette. Heute wollen wir uns mit Eiweißen, die auch Proteine genannt werden genauer beschäftigen. Proteine sind ein wichtiger Bestandteil unserer Ernährung und erfüllen sehr wichtige biologische Funktionen im menschlichen Körper. Aber was genau sind Proteine eigentlich und wie sind sie aufgebaut? Das wollen wir uns heute einmal genauer ansehen. Der Name Eiweiß leitet sich übrigens vom Eiklar beziehungsweise Eiweiß des Hühnereis ab. Proteine sind lebenswichtige Bestandteile der Zellen und biologische Gerüst- und Baustoffe. Sie kommen zum Beispiel in Muskeln, in der Haut und in Nerven vor. Auch Enzyme und manche Hormone wie das Insulin gehören zu den Proteinen.
Proteine sind große Makromoleküle, die aus Aminosäuren aufgebaut sind. Daher sollten wir uns zunächst nocheinmal den Aufbau von Aminosäuren anschauen.
Eine Aminosäure besitzt zwei wichtige funktionelle Gruppen. Einmal die Carboxygruppe und einmal die Aminogruppe. Alle Aminosäuren haben diese Grundstruktur und unterscheiden sich nur durch eine unterschiedliche Seitenkette. Im Fall von Alanin besteht die Seitenkette z.B. aus einer Methylgruppe. Die einfachste Aminosäure ist allerdings Glycin, bei der die Seitenkette aus einem einzigen Wasserstoffatom besteht.
Proteine sind nun also aus diesen Aminosäuren aufgebaut. Sind zwei Aminosäuren mit einander verbunden, wird dieses Molekül Dipeptid genannt. Bei mehreren Aminosäuren bildet sich ein Oligopeptid und bei mehr als 9 Aminosäuren wird von einem Polypeptid gesprochen. Besitzt ein Polypeptid mehr als 100 Aminosäuren und hat außerdem eine biologische Funktion, dann ist es ein Protein.
Schauen wir uns nun die Verknüpfung der einzelnen Aminosäuren genauer an. Es verbindet sich die Aminogruppe einer Aminosäure mit der Carboxygruppe einer anderen Aminosäure. Die Bindung, die zwischen den beiden Aminosäuren ausgebildet wird, nennt man Peptidbindung. Da eine Aminosäure über beide Gruppen verfügt, können lange Ketten von Aminosäuren ausgebildet werden. Bei der Bildung der Peptidbindung wird Wasser frei. Es handelt sich also um eine Kondensation, bzw um eine Polykondensation. Beschäftigen wir uns mit der Struktur von Proteinen etwas genauer. Kennzeichnend für die Proteinmoleküle ist die Reihenfolge der Aminosäuren. Man spricht auch von der Aminosäuresequenz. Diese ist wichtig für die biologische Funktion des Proteins.
Auch die räumliche Struktur ist von sehr großer Bedeutung. Neben der linearen Verknüpfung durch die Peptidbindung werden auch Wasserstoffbrücken zwischen Amino- und Carboxygruppen ausgebildet. Auch zwischen Schwefelatomen aus den Seitenketten können sich Bindungen ausbilden. Bildet sich bei der räumlichen Anordnung eine gewundenen Spirale aus, wird das auch als Helix bezeichnet. Sind die Ketten regelmäßig gefaltet, dann bilden sie eine Faltblattstruktur.
Aber wie können Proteinmoleküle nachgewiesen werden? Um Proteine sicher nachzuweisen, gibt es zwei Farbreaktionen. Zum einen verfärbt sich eine alkalische Eiweißlösung nach Zugabe von Kupfersulfat violett. Diese Nachweisreaktion wird auch als Biuretreaktion bezeichnet. Außerdem kann auch mit konzentrierter Salpetersäure Eiweiß nachgewiesen werden. Es entsteht eine typische Gelbfärbung. Diese Nachweisreaktion heißt Xanthoproteinreaktion. Zuletzt wollen wir uns noch eine typische Eigenschaft von Proteinen ansehen. Wird Eiweiß erhitzt, dann gerinnt es. Das hast du sicher schon einmal gesehen, wenn du ein Ei in die Pfanne gibst.
Der Prozess der hier stattgefunden hat, wird auch als Denaturierung bezeichnet und ist typisch für Eiweiße. Hier wird die Struktur des Proteins verändert. Dies erfolgt durch die Aufspaltung von Wasserstoffbrückenbindungen und anderen zwischenmolekularen Wechselwirkungen. Die Abfolge der Aminosäuren bleibt aber gleich, da keine kovalenten Bindungen aufgebrochen werden. Du hast heute gelernt, dass Proteine sehr wichtige Funktionen im menschlichen Körper ausüben und aus miteinander verknüpften Aminosäuren bestehen. Außerdem haben wir darüber gesprochen, dass diese Aminosäuren über Peptidbindungen kovalent miteinander verbunden sind. Du hast gesehen, dass auch die räumliche Anordnung von Bedeutung ist und über Wasserstoff- und Schwefelbücken Helix-Strukturen und Faltblattstrukturen entstehen. Du weißt nun auch, dass sich Proteine denaturieren lassen und wie sie nachgewiesen werden können. Tschüs und bis bald!
Proteine – Einführung Übung
-
Bestimme die Lebensmittel, die eiweißreich sind.
TippsProteine denaturieren beim Kochen. Welche Lebensmittel verändern sich optisch beim Kochen?
LösungUnsere Nahrung besteht zu großen Teilen aus Eiweißen, Kohlenhydraten und Fetten. Lebensmittel, die sehr viel Eiweiß erhalten, kannst du unter anderem daran erkennen, dass sie sich beim Kochen verändern. Das Eiweiß denaturiert. Wenn du ein Ei kochst, kannst du das besonders gut erkennen. Aber auch Fisch und Fleisch sehen gegart ganz anders aus.
-
Beschrifte den Aufbau eines Proteins.
TippsDie kleinen Einheiten, aus denen Proteine aufgebaut sind, sind Carbonsäuren, die zusätzlich eine Aminogruppe besitzen.
Die Bindung wird zwischen den funktionellen Gruppen ausgebildet.
LösungProteine bestehen aus Aminosäuren. Dabei bilden die einzelnen Aminosäuremoleküle Bindungen aus und bilden große Moleküle mit über 100 Aminosäuren. Die Bindungen werden Peptidbindung genannt. Du kannst sie hier im Bild sehen. Dabei reagiert die Carboxygruppe $(-COOH)$ der einen Aminosäure mit der Aminogruppe $(-NH_2)$ der nächsten Aminosäure. Es entsteht dabei ein Molekül Wasser, weshalb diese Reaktion zu den Kondensationsreaktionen gehört. Da diese Kondensation an vielen Stellen bei der Entstehung stattfindet, spricht man auch von einer Polykondensation. Neben der Peptidbindung bilden sich auch Wasserstoffbrückenbindungen aus. Diese entstehen zwischen dem Sauerstoffatom einer Carboxygruppe und dem Wasserstoffatom einer Aminogruppe.
-
Erkenne die Aminosäuren.
TippsDer Name Amino-säure verrät dir, welche beiden funktionellen Gruppen enthalten sein müssen.
Alle Amonisäuren enthalten eine Aminogruppe und eine Carboxygruppe.
LösungAminosäuren sind organische Säuren, die mindestens eine Aminogruppe $-NH_2$ enthalten. Außerdem enthalten sie, wie alle organischen Säuren, eine Carboxygruppe $-COOH$. Die Aminosäuren unterscheiden sich lediglich in ihrer Seitenkette, die eine Alkylkette sein kann, aber auch Aromaten oder weitere funktionelle Gruppen enthalten kann.
Die Aminosäuren, die zum Aufbau von Eiweißen verwendet werden, heißen proteinogene Aminosäuren. Es sind zur Zeit 23 davon bekannt. Dazu gehören auch Glycin, Alanin und Serin, die du in der Aufgabe siehst. All diese proteinogenen Aminosäuren haben die Gemeinsamkeit, dass sowohl Amino- als auch Carboxygruppe am zweiten Kohlenstoffatom, dem sogenannten α C-Atom, sitzen. Daher werden sie auch α-Aminosäuren genannt.
-
Benenne die Aminosäuren, die folgendes Peptid bilden.
TippsDie Aminosäuren unterscheiden sich in ihrer Seitenkette.
Die Carboxygruppe einer Aminosäure kondensiert an die Aminogruppe einer anderen Aminosäure.
LösungDie Aminosäuren bilden durch Kondensation eine Peptidbindung aus. Dabei reagiert die Carboxygruppe einer Aminosäure mit der Aminogruppe einer anderen Aminosäure. Die einzelnen Aminosäuren lassen sich aber noch durch ihre Seitenketten erkennen.
- Die erste und letzte Aminosäure in dem Peptid besitzt eine Methylgruppe, es handelt sich also um Alanin.
- Die zweite Aminosäure hat eine $-CH_2SH$-Gruppe. Damit handelt es sich um Cystein.
- Die dritte Aminosäure hat zusätzlich an der Methylgruppe noch eine Phenylgruppe. Es handelt sich also um Phenylalanin.
-
Bestimme die Molekülgröße folgender Moleküle.
TippsSieh dir die Vorsilben an:
- di bedeutet zwei,
- oligo bedeutet kleine Menge,
- poly bedeutet viel.
LösungDie Molekülgröße richtet sich nach der Anzahl der Aminosäuren.
- Die kleinste Einheit besteht aus einer Aminosäure.
- Ein Dipeptid besteht dann aus zwei Aminosäuren.
- Oligopeptide enthalten bis zu neun Aminosäuren.
- Darüber hinaus spricht man von Polypeptiden. Proteine besitzen über 100 Aminosäuren.
-
Erkläre die Gelbfärbung der Haut bei Kontakt mit Salpetersäure.
TippsFisch und Fleisch bestehen aus...?
LösungUnsere Haut besteht, genau wie auch das Fleisch der Tiere, aus Proteinen. Diese Proteine können durch die Xanthoproteinreaktion nachgewiesen werden. Ist in der Probe Eiweiß enthalten, verfärbt sie sich mit Salpetersäure gelb. Genau die gleiche Reaktion läuft nun auch zwischen dem Protein deiner Haut und der Salpetersäure ab. Dabei entsteht aus einer Aminosäure ein Nitrofarbstoff, der gelb ist.

Aminosäuren - Struktur und Eigenschaften

Amphoterie am Beispiel von Aminosäuren

Aminosäuren – Molekülform in Abhängigkeit vom pH-Wert

Proteinogene und essenzielle Aminosäuren

Isoelektrischer Punkt

Proteine – Einführung

Bestandteile unserer Nahrung – Proteine

Nachweis von Proteinen

Peptidsynthese

Peptidbindung und Primärstruktur

Abbau von Peptidketten

Der räumliche Aufbau von Proteinen

Proteine und Peptide – Welche Kräfte stabilisieren die Raumstruktur?

Natürliche Biopolymere

Enzyme und ihre Wirkung

Enzyme – Aufbau

Enzymatische Reaktionen

Enzymkinetik – Einflussfaktoren

Enzyme – Hemmung
4.136
sofaheld-Level
6.572
vorgefertigte
Vokabeln
8.907
Lernvideos
38.902
Übungen
35.008
Arbeitsblätter
24h
Hilfe von Lehrer*
innen

Inhalte für alle Fächer und Schulstufen.
Von Expert*innen erstellt und angepasst an die Lehrpläne der Bundesländer.
Testphase jederzeit online beenden
Beliebteste Themen in Chemie
- Periodensystem
- Ammoniak Verwendung
- Entropie
- Salzsäure Steckbrief
- Kupfer
- Stickstoff
- Glucose und Fructose
- Salpetersäure
- Oxidation, Reduktion
- Schwefelsäure
- Natronlauge
- Graphit
- Legierungen
- Dipol
- Molare Masse, Stoffmenge
- Sauerstoff
- Elektrolyse
- Bor
- Alkane
- Chlor
- Elektronegativität
- Tenside
- Toluol, Toluol Herstellung
- Wasserstoffbrückenbindung
- Fraktionierte Destillation von Erdöl
- Carbonsäure
- Ester
- Harnstoff, Kohlensäure
- Reaktionsgleichung aufstellen
- Cellulose und Stärke Chemie
- Süßwasser und Salzwasser
- Katalysator
- Ether
- Primärer Alkohol, sekundärer Alkohol, tertiärer Alkohol
- Van-der-Waals-Kräfte
- Oktettregel
- Kohlenstoffdioxid, Kohlenstoffmonoxid, Oxide
- Alfred Nobel und die Dynamit Entdeckung
- Wassermolekül
- Ionenbindung
- Phosphor
- Saccharose und Maltose
- Kohlenwasserstoff
- Kovalente Bindungen
- Wasserhärte
- Peptidbindung
- Fermentation
- Nernst-Gleichung, Konzentrationsabhängigkeit des Elektrodenpotentials
- Ethanol als Lösungsmittel
- Kohlenstoff
Hallo L Diesenberg,
schau doch mal auf diese Übersichtsseite:
https://www.sofatutor.com/chemie/organische-verbindungen-eigenschaften-und-reaktionen/naturstoffe/aminosaeuren-und-eiweisse Hier findest du viele nützliche Infos und weitere Videos rund um das Thema „Proteine“.
Selbstverständlich kannst du auch gerne unsere Suchfunktion nutzen und so weitere Videos finden.
Ich hoffe, das hilft dir weiter.
Beste Grüße aus der Redaktion
Gutes Video aber es kratzt nur etwas an der Oberfläche... selbst für eine Einführung.
Hallo Sophie,
unter „Videos im Thema“ findest du viele weiterführende Videos.
Liebe Grüße aus der Redaktion.
Ein gut erklärtes Video, doch dies sind eher die basics. In Video, welches dieses Thema noch Mal vertieft wäre toll
hä