Peptidbindung und Primärstruktur
Die Peptidbindung ist eine besondere Bindung zwischen zwei Aminosäuren und bildet die Grundstruktur von Proteinen. Erfahre mehr über Entstehung, Eigenschaften und Isomerie von Peptiden. Interessiert? Dies und viele weitere Informationen findest du im folgenden Text!
- Peptidbindung und Primärstruktur in der Chemie
- Definition von Peptidbindung und Primärstruktur
- Entstehung der Peptidbindung
- Spaltung der Peptidbindung
- Eigenschaften der Peptidbindung
- Isomerie der Peptide
- Ausblick – das lernst du nach Peptidbindung und Primärstruktur
- Zusammenfassung
- Häufig gestellte Fragen zum Thema Peptidbindung
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Grundlagen zum Thema Peptidbindung und Primärstruktur
Peptidbindung und Primärstruktur in der Chemie
In der Biologie hast du sicher schon von Eiweißen gehört. Eiweiße werden auch als Proteine bezeichnet und setzen sich aus Aminosäuren zusammen. Diese sind über eine ganz bestimmte Art von Bindung miteinander verknüpft – die Peptidbindung. Im Folgenden wollen wir uns mit der Peptidbindung und der so entstehenden Primärstruktur von Polypeptidketten auseinandersetzen.
Die Peptidbindung ist eine besondere Form der Atombindung, über die mehrere Aminosäuren zu einem Peptid verknüpft werden. Eine lange Kette aus vielen verknüpften Aminosäuren nennt man Polypeptid.
Eine einzelne Aminosäure hat in der Neutralform die allgemeine Struktur $\ce{NH2-R-COOH}$. Ein Aminosäuremolekül hat also zwei funktionelle Gruppen: eine
Formen der Aminosäure | |
---|---|
Neutralform | Zwitterion |
Diese wichtige Eigenschaft erklärt, warum Aminosäuren lange Ketten bilden können. Sie spielt auch ganz allgemein bei der Veresterung und Acylierung von Aminosäuren eine große Rolle.
Wie Aminosäuren zu Peptiden verknüpft werden, sehen wir uns im Folgenden an.
Wusstest du schon?
Die Primärstruktur eines Proteins ist so entscheidend, dass schon eine einzige falsche Aminosäure zu Krankheiten führen kann. Ein bekanntes Beispiel ist die Sichelzellenanämie, bei der eine einzige falsche Aminosäure in der Hämoglobin-Kette dazu führt, dass die roten Blutkörperchen eine ungewöhnliche Form annehmen.
Definition von Peptidbindung und Primärstruktur
Eine Peptidbindung ist eine Carbonsäureamid-Bindung. Es wird also eine Carbonsäure (die Aminosäure) über ein Stickstoffatom verknüpft. Dabei reagiert die
Werden auf diese Weise zwei Aminosäuren durch eine Peptidbindung verknüpft, ergibt sich ein Dipeptid. Bei einer Kette aus einer geringen Anzahl von Aminosäuren (bis zu $10$) spricht man von einem Oligopeptid. Für längere Ketten lautet die Bezeichnung Polypeptid. Natürlich vorkommende Polypeptidketten enthalten meist $50$ bis $2\,000$ Aminosäuren und werden als Proteine bezeichnet. Wichtig ist dabei auch die Abfolge der einzelnen Aminosäuren in der Molekülkette. Sie wird Sequenz genannt. Die Sequenz definiert die Primärstruktur eines Proteins.
Die Peptidbindung ist eine Carbonsäureamid-Bindung zwischen zwei Aminosäuren. Werden auf diese Weise viele Aminosäuren zu einer Molekülkette verknüpft (meist über $100$), spricht man von einem Protein. Die Aminosäuresequenz, also die Abfolge der einzelnen Aminosäuren in der Kette, wird als Primärstruktur des Proteins bezeichnet.
In der Natur sind über $400$ verschiedene Aminosäuren bekannt. Die Proteine im menschlichen Körper werden aus $21$ verschiedenen Aminosäuren gebildet. Da kannst du dir vorstellen, dass es sehr viele Möglichkeiten gibt, diese Aminosäuren in Ketten anzuordnen. Demnach gibt es auch sehr viele verschiedene Proteine bzw. Primärstrukturen. Derzeit wird die Anzahl der verschiedenen Proteine allein im menschlichen Körper auf $80\,000$ bis $400\,000$ geschätzt.
Entstehung der Peptidbindung
Schauen wir uns die Entstehung der Peptidbindung an einem konkreten Beispiel an: Die Verknüpfung zweier
Die beiden Molekülfragmente der Glycinmoleküle verbinden sich zu
Im Umkehrschluss bedeutet das, dass es auch nach dem Zusammenschluss immer ein Carboxy- und ein Aminoende gibt (an den jeweils anderen Enden der verbundenen Moleküle).
Die Umkehrreaktion der Kondensationsreaktion ist die Hydrolyse. Diese sehen wir uns im Folgenden genauer an.
Kennst du das?
Vielleicht hast du schon einmal die Erfahrung gemacht, dass dein Körper nach einem anstrengenden Training Muskelkater hat. Dieses unangenehme Gefühl kommt daher, dass deine Muskeln kleine Risse erlitten haben und neue Proteine benötigen, um zu heilen. Diese Proteine bestehen aus Aminosäuren, die durch Peptidbindungen verknüpft sind. Die genaue Abfolge der Aminosäuren bildet die Primärstruktur des Proteins, die entscheidend für seine Funktion ist.
Spaltung der Peptidbindung
Da eine Peptidbindung (oder Amidbindungen im Allgemeinen) durch eine Kondensationsreaktion entsteht, liegt es nahe, dass die Spaltung durch deren Umkehrreaktion – also eine Hydrolyse – erfolgt. Hier kommt es zur Reaktion mit einem
- durch Temperaturerhöhung
- durch Säure- oder Basenkatalyse
- durch Enzyme, genauer gesagt die Enzymklasse der Peptidasen (auch Proteasen oder Proteinasen genannt.
Die Verknüpfung und Spaltung von Peptidbindungen durch Enzyme spielt eine große Rolle in den Zellen aller Lebewesen. Aus der DNA, genauer gesagt aus den Genen eines Lebewesens, werden die Aminosäuresequenzen ausgelesen, nach deren Bauplan die Enzyme dann Proteine zusammensetzen (und auch wieder auftrennen) können.
Schlaue Idee
Wenn du ein Ei kochst, ändert sich die Struktur des Proteins im Eiweiß. Diese Veränderung ist ein Beispiel dafür, wie Hitze die Primärstruktur und die Peptidbindungen von Proteinen beeinflussen kann.
Eigenschaften der Peptidbindung
Betrachtet man eine Peptidbindung genauer, so stellt man fest, dass es sich um eine konjugierte Doppelbindung, also ein
Daraus ergeben sich zwei wichtige Eigenschaften der Peptidbindung:
- Die Bindung ist relativ stabil, da es mehrere (energetisch gleichwertige) stabile Zustände gibt.
- Die Bindungsgeometrie ist planar, da die
$\ce{C-N}$-Verknüpfung aufgrund der$\pi$-Elektronen nicht frei drehbar ist.
Diese Betrachtungen spielen auch im Hinblick auf die Isomerie eine Rolle, die wir uns jetzt noch ansehen.
Kontrovers diskutiert:
Aktuellen Forschungsergebnissen zufolge könnten künstlich hergestellte Peptide die Funktion natürlicher Proteine in lebenden Systemen nachahmen. Einige Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler sehen darin großes Potenzial für die Medizin, während andere Bedenken haben, dass synthetische Peptide unvorhersehbare Wechselwirkungen mit natürlichen Molekülen eingehen könnten.
Isomerie der Peptide
Den Begriff der Isomerie hast du sicherlich schon einmal in Zusammenhang mit organischen Molekülen gehört. Isomere Verbindungen weisen zwar die gleiche Summenformel und Molekülmasse auf, unterscheiden sich aber in ihrer Molekülstruktur. Auch unter Oligo- und Polypeptiden kommt ein spezieller Fall der Isomerie vor: die Konstitutionsisomerie.
Was kannst du dir darunter vorstellen?
Betrachten wir beispielhaft ein Dipeptid, also eine Verbindung aus zwei Aminosäuren:
Zum einen kann die Carboxygruppe des Glycins mit der Aminogruppe des Alanins reagieren. Es entsteht, chemisch gesprochen,
$\begin{array}{lclc} \text{Glycin} & & \text{Alanin} & \\[4pt] \ce{NH2-CH2-\color{red}{COOH}} & + & \ce{CH3-(CH-\color{red}{NH2})-COOH} & \longrightarrow \\[8pt] \text{Glycyl-Alanin} & & \text{Wasser} & \\[4pt] \ce{NH2-CH2-\color{red}{CO-NH}-(CH-CH3)-COOH} & + & \ce{H2O} & \end{array}$
Der Glycinrest bildet das Aminoende, der Alaninrest das Carboxyende.
Zum anderen ist auch der umgekehrte Fall möglich. Dabei reagiert die Carboxygruppe des Alanins mit der Aminogruppe des Glycins. Es entsteht, chemisch gesprochen,
$\begin{array}{lclc} \text{Alanin} & & \text{Glycin} & \\[4pt] \ce{CH3-(CH-NH2)-\color{red}{COOH}} & + & \ce{\color{red}{NH2}-CH2-COOH} & \longrightarrow \\[8pt] \text{Alanyl-Glycin} & & \text{Wasser} & \\[4pt] \ce{NH2-(CH3-CH)-\color{red}{CO-NH}-CH2-COOH} & + & \ce{H2O} & \end{array}$
Hier bildet dann der Alaninrest das Aminoende und der Glycinrest das Carboxyende.
Zur Unterscheidung spricht man in der Biologie bei Polypeptidketten von einem N‑Terminus (Aminosäure mit Aminoende) und einem C‑Terminus (Aminosäure mit Carboxyende). Das ist insofern wichtig, da Polypeptidketten in biologischen Systemen immer am C‑Terminus verlängert werden.
Je mehr Aminosäuren eine Peptidkette enthält, desto mehr Konstitutionsisomere sind möglich. Die Zahl der Konstitutionsisomere kann mit $\ce{n!}$ berechnet werden, wobei $\ce{n}$ der Anzahl der unterschiedlichen Aminosäuren der jeweiligen Kette entspricht. Diese Zahl, die
Ausblick – das lernst du nach Peptidbindung und Primärstruktur
Vertieft eure Kenntnisse in der Chemie weiter, indem ihr mehr über die stabilisierende Kräfte von Proteinen lernt. Schaut euch dazu auch für einen allgemeinen Überblick die Einführung der Proteine an. So seid ihr gut aufgestellt und erfahrt mehr über die Moleküle, die uns umgeben und aus denen wir Menschen bestehen.
Zusammenfassung
- Zwei Aminosäuren können miteinander reagieren und ein Dipeptid bilden.
- In einem Dipeptid sind zwei Aminosäuren über eine Peptidbindung verknüpft.
- Die Peptidbindung ist eine Carbonsäureamid-Bindung. Die Carboxygruppe $\left( \ce{-COOH} \right)$ der ersten Aminosäure verbindet sich mit der Aminogruppe $\left( \ce{-NH2} \right)$ der zweiten.
- Da bei der Bildung der Peptidbindung ein Wassermolekül abgespalten wird, spricht man von einer Kondensationsreaktion. Die Umkehrreaktion, also die Spaltung zweier Aminosäuren, ist eine Hydrolyse.
- Über Peptidbindungen können sich mehrere Aminosäuren zu einer langen Molekülkette verbinden. Bei bis zu $10$ Aminosäuren spricht man von einem Oligopeptid, noch längere Ketten werden Polypeptide genannt.
- Proteine setzen sich aus ca. $100$ bis hin zu mehreren tausend Aminosäuren zusammen. Die Abfolge der Aminosäuren in der Molekülkette (die Aminosäuresequenz) wird auch als Primärstruktur des Proteins bezeichnet.
- Bei der Unterscheidung von Proteinen muss auch die Konformationsisomerie der vielen möglichen Kombinationen von Aminosäuren beachtet werden.
Häufig gestellte Fragen zum Thema Peptidbindung
Transkript Peptidbindung und Primärstruktur
Guten Tag und herzlich willkommen, dieses Video heißt: Peptidbindung und Primärstruktur. Welche Vorkenntnisse solltet Ihr mitbringen? Ihr solltet bereits gute Kenntnisse über Aminosäuren besitzen. Ihr solltet wissen, was ein Zwitterion ist. Ihr solltet die Neutralform eines Aminosäuremoleküls kennen. Ein Kation oder ein Anion eines Aminosäuremoleküls sollten Euch klare Begriffe sein. Das Video über die Acylierung solltet Ihr angeschaut haben. Ziel des Videos ist es, Euch die Reaktion von Aminosäuren miteinander zu vermitteln. Ihr sollt verstehen, dass diese Reaktion der erste Schritt auf dem Weg zur Bildung von Eiweißen ist. Das Video ist in 5 Abschnitte gegliedert: 1. Peptidbindung, 2. Oligopeptid und Polypeptid, 3. Sequenz und Primärstruktur, 4. Süßstoff Aspartam und 5. Zusammenfassung. 1. Peptidbindung: Bisher haben wir meist einzelne Aminosäuremoleküle betrachtet. Heute wollen wir 2 neutrale Aminosäuremoleküle in Wechselwirkung treten lassen. Es sollen 2 Moleküle der Aminosäure Glycin miteinander reagieren. Bei dieser Reaktion wird von dem einen Glycinmolekül eine Gruppe OH abgespalten, vom anderen Glycin ein Wasserstoffatom. In der Summe wird ein Wassermolekül freigesetzt. An den Stellen der Abspaltung kommt es zu einer Verknüpfung der beiden Molekülfragmente miteinander. Es entsteht ein größeres, neues Molekül. Ein sogenanntes Säureamid. Die rot markierte Bindung wird im Fall von Aminosäuren als Peptidbindung bezeichnet. Wir unterscheiden bei dem neu entstandenen Molekül zwischen Aminoende und Carboxylende. Die neu entstandene Verbindung bezeichnet man auch als Glycyl-glycin. In Drei-Buchstaben-Abkürzung auch H-Gly-Gly-OH. Das entstandene Molekül ist ein Dipeptid. 2. Oligopeptid und Polypeptid Ein Tripeptid, bestehend aus 3 Molekülen, Glycin, sieht so aus. Wir schreiben nach dem 3 Buchstaben-Code H-Gly-Gly-Gly-OH. Das Tripeptid oben zählt zu den Oligopeptiden. Oligopeptide können bis zu 20 Aminosäuren enthalten. Polypeptide enthalten noch mehr Aminosäuren. Man spricht von einem Polypeptid, wenn die Molmasse des Moleküls größer als 10 Kilodalton ist. Das entspricht 10000 Units. Bei Oligo- und Polypeptiden trifft man Isomerie an. Wenn Glycin und Alanin ein Dipeptid bilden, so entstehen 2 isomere Verbindungen. Im oberen Fall befindet sich der Glycinrest am Aminoende. Und der Alaninrest am Carboxylende. Im unteren Fall ist es umgekehrt. Noch mehr Isomere erhält man, wenn man es mit Tripeptiden zu tun hat. Glycin, Alanin und Phenylalanin bilden ein Tripeptid. Man erhält 3!=1x2x3=6 Konstitutionsisomere. Wir betrachten nun ein Polypeptid mit verschiedenen Aminosäuren, wobei jede nur einmal auftauchen soll. Die Zahl der Konstitutionsisomeren errechnet sich dann nach n!. 3. Sequenz und Primärstruktur Man kann auch sagen, dass es bei den Konstitutionsisomeren des betrachteten Tripeptids Unterschiede in der Sequenz der Aminosäuren gibt. Sequenz bedeutet Abfolge oder Anordnung. Die Sequenz einer Polypeptidkette wird auch als Primärstruktur des Polypeptids bezeichnet. 4. Süßstoff Aspartam Ich möchte Euch nun eine Formel aufzeichnen, die auf den ersten Blick einen ziemlich ungelenkten Eindruck hinterlässt. Wenn ich mir allerdings das Molekül an der eingezeichneten Stelle getrennt vorstelle, so kann ich es in seine Bestandteile zerlegen. Es handelt sich um ein Dipeptid, das aus den Aminosäuren Asparaginsäure und Phenylananin besteht. Das Carboxylende der Verbindung ist methyliert. Das heißt, wir haben es zusätzlich mit einem Methylester zu tun. Beide chirale Zentren der Verbindung besitzen L-Konfiguration. Der systematische Name der Verbindung, die den trivialen Namen Aspartam trägt, lautet L-Aspatyl-L-phenyl-alaninmethylester. Bei Aspartam handelt es sich um einen Süßstoff, der 200 mal süßer als Zucker ist. Die Struktur ist auf unsere Rezeptoren zugeschnitten, der Ethylester zum Beispiel besitzt keine Süßkraft. Verändert man die Stereochemie, geht von einer L- in eine D-Konfiguration über, so schmeckt die Verbindung bitter. Bei Patienten mit Phenolketonurie, PKU, ist der Gebrauch von Aspartam kontraindiziert. Diese Patienten besitzen eine Phenylalaninunverträglichkeit. Bei gesunden Patienten wir der Dauergebrauch von Aspartam kontravers beurteilt. 5. Zusammenfassung Aspartam ist ein Beispiel für ein Dipeptid. Es entsteht aus 2 Aminosäuren, Asparaginsäure und Phenylalanin. Bei Peptiden, die aus verschiedenen Aminosäuren bestehen, wie zum Beispiel dem Tripeptid, das aus Glycin, Phenylalanin und Alanin gebildet wird, kommt es zu Konstitutionsisomeren. Die Isomere zeigen eine unterschiedliche Abfolge der Aminosäuren, das heißt, eine unterschiedliche Sequenz. Oligopeptide sind Peptide, die bis zu 20 Aminosäuren enthalten. Polypeptide besitzen eine Molmasse von mehr als 10 Kilodalton. Die Sequenz der Polypeptide, die man auch Biopolymere nennt, bezeichnet man als Primärstruktur. Ich danke für die Aufmerksamkeit, alles Gute, auf Wiedersehen.
Peptidbindung und Primärstruktur Übung
-
Beschreibe eine Peptidbindung unter alleiniger Beteiligung von Glycin.
TippsDer Name Dipeptid zeigt an, wie viel Moleküle verwendet werden müssen.
Die Dipeptid-Bildung ist eine Kondensation.
Die Bindung wird nach der Verbindungsklasse bezeichnet.
LösungDie Wortgleichung
Natürlich reagiert hier Glycin und nicht Glycerin. Für das Hauptprodukt wurde der allgemeine Name Dipeptid gewählt. Es ist eine Kondensation, es entsteht nämlich Wasser als Nebenprodukt.
- Glycin + Glycin $ \longrightarrow$ Dipeptid + Wasser
Verwendet werden hier die rationalen Formeln – für die Aminosäure Glycin als auch für das Dipeptid.
- $\ce{NH2-CH2-COOH + NH2-CH2-COOH -> NH2-CH2-CO-NH-CH2-COOH + H2O}$
Die Beschreibung wurde bewusst allgemein gehalten. Natürlich reagieren hier keine Kohlensäure-Moleküle. Ein Säurechlorid gibt es hier auch nicht.
- Aus zwei Aminosäure-Molekülen entsteht ein Dipeptid. Es handelt sich um ein Säureamid. Die charakteristische Bindung $\ce{-CO-NH}-$ bezeichnet man als Peptid-Bindung.
-
Nenne die Eigenschaften des Süßstoffs Aspartam.
TippsÜberprüfe, ob wenigstens eine Carboxygruppe im Aspartam-Molekül vorliegt.
Das Glycin-Molekül ist achiral.
Chiralität bestimmt die für die Konsumtion wichtigen Eigenschaften organischer Verbindungen.
LösungAspartam gehört zu den Süßstoffen und hat eine Süßkraft, die $200\,\text{mal}$ stärker ist als die des Haushaltszuckers. Süß ist nur der Süßstoff mit jeweiliger <nobr>$\text{L}$-Konfiguration.</nobr> Bei jeweiliger <nobr>$\text{D}$-Konfiguration</nobr> ist die Verbindung bitter.
Aspartam ist ein Dipeptid und besteht aus den Aminosäuren Phenylalanin und Asparaginsäure. Es ist derivatisiert ein Methylester. Das erkennst du an der Methylgruppe, die an der Carboxygruppe von Phenylalanin gebunden ist.
Für Menschen mit Phenylketonerie ist Aspartam kontraindiziert. Sie dürfen es also unter keinen Umständen aufnehmen. Aber auch bei gesunden Menschen wird der regelmäßige Konsum von Aspartam kontrovers beurteilt.
-
Berechne die Zahl möglicher Peptide, die aus zehn Aminosäuren entstehen können.
TippsIn der Kombinatorik nennt man eine solche Zählung Permutation, genauer Permutation ohne Wiederholung.
LösungMit der Permutation ist doch fast schon alles verraten. Folglich haben wir mit dem Ansatz $n!$ zu rechnen.
Die <nobr>$n$-Fakultät</nobr> ist: $1 \cdot2 \cdot 3 \cdot... \cdot n$
Wir rechnen per Hand oder mit dem Taschenrechner:
$10! = 3\,628\,800$
Zur Vergleichbarkeit:
- New Yorks Einwohnerzahl liegt schon seit vielen Jahren im zweistelligen Millionenbereich.
- Der Staat Kanada nimmt eine Fläche von fast $10$ Millionen Quadratkilometern ein.
- Der Eiffelturm ist $301\,\text{m}$ hoch.
- Zwischen Berlin und München liegen etwa $585\,\text{km}$.
-
Erkläre die makroskopischen Eigenschaften von Aminosäuren und Oligopeptiden durch ihre Struktur.
TippsUntersuche die funktionellen Gruppen von Peptiden auf intermolekulare Kräfte.
Erinnere dich, welche Eigenschaften von Teilchen eine gute Wasserlöslichkeit bewirken.
Ausgedehnte <nobr>$\pi$-Elektronensysteme</nobr> führen in der organischen Chemie zur Farbigkeit der Verbindungen.
Guanidin ist eine Superbase.
LösungAus der Struktur von Aminosäuren lassen sich eine ganze Reihe von Eigenschaften ableiten:
- Die Teilchen des Glycins entstehen durch die Bewegung von Protonen von der sauren Carboxygruppe zur basischen Aminogruppe. Es entstehen Zwitter-Ionen. Diese bilden ein Ionengitter. Daher ist Glycin trotz kleiner molekularer Größe noch bis $231\,^\circ\text{C}$ fest. Die Verbindung schmilzt nicht. Es kommt zur Zersetzung.
- Glycin besteht aus relativ kleinen Teilchen mit ausgeprägten Ladungen. Gleiches löst sich in Gleichem. Daher ist Glycin gut wasserlöslich.
- Im Gegensatz zu Aminosäuren besitzen Peptide nur Ladungen an den Teilchenenden. Dazwischen haben sich Peptid-Bindungen gebildet. Diese interagieren zwar nicht so kräftig wie Ionen, sie sind aber zu Wasserstoffbrückenbindungen befähigt. Daher sind die Verbindungen fest.
- Mit extensiven konjugierten Systemen von <nobr>$\pi$-Elektronen</nobr> können die Teilchen von Aminosäuren und Peptiden nicht dienen. Daher können sie im Bereich des weißen sichtbaren Lichts nicht absorbieren. Die Verbindungen sind daher nicht farbig.
- Asparaginsäure reagiert sauer, da die Teilchen eine zusätzliche Carboxygruppe $\ce{-COOH}$ enthalten.
- Arginin enthält zusätzlich eine <nobr>Guanidino-Gruppe.</nobr> Die Verbindung Guanidin ist eine Superbase. Aus diesem Grund ist Arginin stark basisch.
-
Nenne das wichtigste Unterscheidungsmerkmal von Glycin im Vergleich zu den anderen Aminosäuren.
TippsNotiere die allgemeine Formel einer natürlichen Aminosäure.
Überlege, ob das Verhalten von Aminosäuren in wässriger Lösung immer gleich ist.
Kennst du flüssige oder gasförmige Aminosäuren?
Erinnere dich, was in der organischen Chemie Chiralität bedeutet.
LösungDie Aminosäuren weisen eine ganze Reihe an Gemeinsamkeiten auf:
- Alle Aminosäuren bilden Zwitter-Ionen.
- Carboxygruppe und Aminogruppe sind immer durch ein Kohlenstoffatom voneinander getrennt.
- Zwar reagieren nicht alle Aminosäuren neutral, es gibt aber außer Glycin noch andere neutrale Vertreter.
- Alle Aminosäuren und Peptide sind fest und farblos.
- Glycin ist nicht wie alle anderen Aminosäuren chiral. Grund: Am zentralen Kohlenstoffatom befinden sich zwei Wasserstoffatome. Wir haben also kein Kohlenstoffatom mit vier unterschiedlichen Substituenten.
-
Schätze die Gefahr einer Methanol-Vergiftung durch Aspartam ab.
TippsDie Salzsäure schafft ein Gleichgewicht zwischen dem Ester und seinen Synthese-Bausteinen.
$20\,\text{g}$ Methanol schnell genossen ist für leichte Menschen lebensbedrohlich.
- Die Süßkraft des Aspartams ist $200\,\text{mal}$ höher als die von Zucker.
- Der Maximalmenge an Methanol liegt in einem Softdrink bei weniger als $100\,\text{mg}$ in einem Liter.
LösungNatürlich kann Aspartam Methanol liefern. Der giftige Alkohol wird im Softdrink in der Hitze mit Sicherheit auch entstehen. Wenn man davon allerdings sterben wollte, müsste man mindestens $200$ Liter des Softdrinks in kürzester Zeit austrinken.
Es mag also sein, dass Aspartam schädlich ist - aber mit Sicherheit nicht durch den Konsum zu großer Mengen Softdrinks.
Aminosäuren – Struktur und Eigenschaften
Amphoterie am Beispiel von Aminosäuren
Aminosäuren – Molekülform in Abhängigkeit vom pH-Wert
Proteinogene und essenzielle Aminosäuren
Isoelektrischer Punkt
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Proteine und Peptide – Welche Kräfte stabilisieren die Raumstruktur?
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Enzymatische Reaktionen
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Enzyme – Hemmung
8.906
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Hallo ..ist es immer so bei der Proteinsynthese dass sie mit Amino-gruppe anfängst und mit Carboxyl gruppe endet? Ich meine wann trennen sich die Aminosäuren und aufhören,miteinander zu reagieren?
Da gibt es in der Literatur verschiedene Angaben. Ich bin zu wenig Spezialist auf diesem Gebiet, um mich da festzulegen. Für dich ist bindend, was deine Lehrerin/dein Lehrer vorgibt.
Alles Gute
Ich bin sogar in der 11. Klasse und habe es verstanden. Aber kann ein Oligopeptid nicht maximal 10 Aminosäuren betragen? In deinem Video erwähntest du, dass es bis zu 20 enthalten kann.