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Freie Energie der Hydrolyse

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André Otto
Freie Energie der Hydrolyse
lernst du in der Oberstufe 5. Klasse - 6. Klasse

Grundlagen zum Thema Freie Energie der Hydrolyse

Inhalt

Freie Energie der Hydrolyse – freie Enthalpie – Chemie

Die freie Energie, auch als freie Enthalpie bezeichnet, ist eine wichtige thermodynamische Größe. Sie gibt an, ob eine Reaktion spontan abläuft oder nicht. Aber was versteht man unter der freien Enthalpie genau? In diesem Lerntext wird die freie Enthalpie einfach erklärt.

Was ist die freie Energie und was ist freie Enthalpie? – Definition

Was in der Chemie bei diesem Thema oft für Verwirrung sorgt, sind die vielen gebräuchlichen Bezeichnungen für ein und dieselbe Sache. Die freie Enthalpie wird nämlich oft auch als Gibbs-Energie, gibbssche freie Energie oder Gibbs-Potenzial bezeichnet. Manchmal trifft man sogar Bezeichnungen wie gibbsche freie Enthalpie oder Gibbs-Helmholtz-Enthalpie an. Diese Bezeichnungen sollen in der Chemie jedoch nach Empfehlung der IUPAC nicht mehr verwendet werden. Aus diesem Grund beschränken wir uns in diesem Text auf die Bezeichnungen Gibbs-Energie und freie Enthalpie.

Die Definition der Gibbs-Energie/freien Enthalpie lautet wie folgt: Die Gibbs-Energie ist ein Maß für die Triebkraft eines chemischen Prozesses und wird mit dem Buchstaben $\ce{{\Delta}G°}$ abgekürzt. Nun wissen wir also, was $\ce{{\Delta}G°}$ ist. Aber wie berechnet man $\ce{{\Delta}G°}$? Man kann ihren Wert durch die Reaktionsenthalpie und die Reaktionsentropie bestimmen und nach der Gibbs-Helmholtz-Gleichung berechnen. Das sehen wir uns im nächsten Abschnitt genauer an.

Freie Enthalpie – Berechnung durch die Gibbs-Helmholtz-Gleichung

Wie berechnet man die freie Enthalpie? Die freie Enthalpie $\ce{ \Delta G°}$ gibt Auskunft über den Verlauf einer chemischen Reaktion.

Die freie Enthalpie $\ce{ {\Delta}G°} $ unter Standardbedingungen setzt sich aus drei Komponenten zusammen: der Standardreaktionsentropie $\ce{ \Delta_R S°} $, der Temperatur $\ce{T}$ und der Standardreaktionsenthalpie $ \ce{\Delta_R H°} $. Die Gleichung sieht so aus:

$ \ce{{\Delta}G° = \Delta_R H° - {\Delta}_R S° \cdot T }$

Die kleinen hochgestellten Nullen bedeuten, dass diese Gleichung nur bei Standardbedingungen, also bei einer Temperatur von $\ce{298 K}$ und einem Druck von $\ce{1 013 bar}$, gilt.

Aber was ist die Reaktionsenthalpie genau? Die Reaktionsenthalpie gibt die Energieänderung bei der Reaktion an. Und was bedeutet Entropie? Die Reaktionsentropie zeigt die Tendenz an, freiwillig von einem geordneten zu einem ungeordneten System überzugehen. Und welche Einheit hat die freie Enthalpie? Die Einheit der freien Enthalpie ist Joule ($\ce{J}$). Aber was sagt die Gibbs-Helmholtz-Gleichung aus? Das sehen wir uns im nächsten Abschnitt genauer an.

Was sagt die freie Enthalpie aus?

An der freien Enthalpie kann man ablesen, ob eine Reaktion in einem geschlossenen System bei konstanter Temperatur und konstantem Druck spontan, also freiwillig, ablaufen kann oder nicht. Das sieht man am Vorzeichen. Der Zahlenwert der freien Enthalpie gibt nämlich an, wie weit der anfängliche Zustand vom Gleichgewicht entfernt liegt.

Aber wann läuft eine Reaktion freiwillig ab? Reaktionen, die freiwillig ablaufen, werden als exergon bezeichnet. Sie besitzen eine negative freie Enthalpie $\ce{{\Delta}G°}$.

$\ce {{\Delta}G°< 0}$

Und wann läuft eine Reaktion nicht freiwillig ab? Reaktionen, die nicht freiwillig ablaufen, werden als endergon bezeichnet. Sie haben eine positive freie Enthalpie $ \ce{{\Delta}G°} $.

$\ce{{\Delta}G° > 0}$

Anstelle von exergon und endergon trifft man oft auch die Begriffe exergonische und endergonische Reaktion an.

Allgemeines freie Enthalpie und Änderung der freien Enthalpie

Und wann ist die Änderung der freien Energie $\Delta \text{G}$ einer biochemischen Reaktion gleich null? Dieser Fall tritt ein, wenn es sich bei der Reaktion um eine Gleichgewichtsreaktion handelt. Das System befindet sich dann also in einem chemischen Gleichgewicht.

Die freie Energie der Hydrolyse $\ce{{\Delta}G°’}$ wird bei hydrolytischen Prozessen verwendet. Neben den Standardbedingungen ($\ce{298 K}$ und $\ce{1 013 bar}$) definiert man hier zusätzlich einen pH-Wert von $\ce{7}$. Dies wird durch den hochgestellten Strich gekennzeichnet. Wenn Wasser als Reaktant auftritt, definiert man die Konzentration des Wassers als $\ce{1 \frac{mol}{\ell}}$.

Freie Enthalpie: Bezug zur Biologie – Anwendungsbeispiel Hydrolyse

Bei der Hydrolyse handelt es sich um eine chemische Zersetzung, die unter Einfluss von Wasser abläuft. Sie stellt somit die Umkehrreaktion der Kondensationsreaktion dar, bei der Wasser freigesetzt wird. Die Hydrolyse bei Peptidbindungen oder die Hydrolyse von Fetten stellen wichtige Reaktionen im menschlichen Körper dar.

Hydrolyse des Ethylacetats

Bei der Hydrolyse des Essigsäureethylester, auch als Ethylacetat bezeichnet, entstehen Essigsäure und Ethanol. In der folgenden Abbildung siehst du die freie Enthalpie $\ce{{\Delta}G°}$ und die freie Enthalpie $\ce{{\Delta}G°’}$ für die Hydrolyse des Ethylacetats im Vergleich.

freie Enthalpie Beurteilung einer Reaktion Hydrolyse Ethylacetat

Die freie Enthalpie $\ce{{\Delta}G°}$ wurde dabei mithilfe der freien Standardbildungsenthalpien der einzelnen Verbindungen, Edukte und Produkte, berechnet. Die Einheit ist auch hier jeweils $\pu{ kJ//mol}$. Diese Werte können chemischen Wertetabellen entnommen werden.

An den Ergebnissen für $\ce{{\Delta}G°}$ mit einem Wert von $\ce{-1 \frac{kJ}{mol}}$ und $\ce{{\Delta}G°’}$ mit $\ce{- 20\frac{kJ}{mol}}$ werden zwei Dinge klar: Die Hydrolyse ist exergon (läuft spontan ab) und sie ist energetisch günstig. Die folgende Tabelle über die freien Enthalpien/Gibbs-Energien verschiedener wichtiger Hydrolysereaktionen soll dies nochmals verdeutlichen.

Edukt Produkte $\ce{{\Delta}G°’}$ in $\ce{\frac{kJ}{mol}}$
Acetylphosphat Acetat und Phosphat $\ce{-42}$
ATP ADP und Phosphat $\ce{-30}$
Pyrophosphat zwei Phosphat $\ce{-33}$
Acetylthiopester Acetat und Thiol (Coenzym A) $\ce{-33}$
Phosphoenolpyruvat Pyruvat und Phosphat $\ce{-62}$
Acetanhydrid zwei Acetat $\ce{-91}$

Man sieht, dass alle Werte für die freie Energie der Hydrolyse exergone Reaktionen anzeigen. Diese Reaktionen laufen aber trotzdem nicht ohne Weiteres ab, da die Edukte kinetisch stabil sind. Das heißt, dass die Aktivierungsenergie (wird benötigt, um die Reaktion zu starten) hoch ist. Für den Ablauf dieser Reaktionen werden also Katalysatoren benötigt. In biologischen Prozessen spricht man dabei von Enzymen.

Phosphatgruppenübertragung

Die Phosphatgruppenübertragung spielt bei der Energienutzung im lebenden Organismus eine sehr wichtige Rolle. Dabei sind sogenannte gekoppelte Reaktionen von Bedeutung. Das sind chemische Reaktionen, die aus mehreren Teilreaktionen bestehen. Im menschlichen Körper werden energetisch ungünstige Reaktionen oft mit der Hydrolyse von ATP gekoppelt. Die Hydrolyse von ATP ist eine stark exergone Reaktion, die Energie liefert. Im menschlichen Körper kann diese in Form von ATP zwischengespeicherte Energie zum Beispiel für die endergone Synthese verschiedener Biomoleküle verwendet werden. Dabei werden endergone Reaktionen mit exergonen Reaktionen gekoppelt, sodass die Gesamtreaktion exergon bleibt. Die Fähigkeit einer chemischen Verbindung, Phosphatgruppen zu übertragen, wird auch als Phosphatgruppenübertragungspotenzial bezeichnet.

Freie Energie der Hydrolyse – Zusammenfassung

Die freie Energie der Hydrolyse wird bei hydrolytischen Prozessen verwendet. An den Werten der freien Energien der Hydrolyse sieht man, dass die entsprechenden Reaktionen durchgängig exergon sind. Da die Edukte aber kinetisch stabilisiert sind, braucht man für die Durchführung einer solchen Reaktion einen Katalysator. Hydrolysereaktionen werden für sogenannte gekoppelte Reaktionen verwendet, das heißt, dass endergone Reaktionen mit exergonen Reaktionen gekoppelt werden, damit die Gesamtreaktion exergon bleibt. Im menschlichen Körper findet dieser Vorgang über eine Energiespeicherung (ATP) statt.

Im Anschluss an das Video und diesen Text findest du Übungsaufgaben und Arbeitsblätter zu dem Thema Freie Energie der Hydrolyse, um dein erlerntes Wissen zu überprüfen. Viel Spaß!

Transkript Freie Energie der Hydrolyse

Guten Tag und herzlich willkommen. In diesem Video geht es um:  die "Freie Energie der Hydrolyse". Um dieses Video gut verstehen zu können, wäre es schön, wenn ihr wisst, worum es sich bei ∆G, der Gibbs´ freien Energie, handelt. Vom Zusammenhang: ∆G=∆H-T×∆S solltet Ihr schon gehört haben und wissen, dass ∆H die Enthalpie und ∆S die Entropie ist. Die Begriffe "exergon" und "endergon" sollten Euch geläufig sein. Und ihr solltet wissen, worum es sich bei "Standardbedingungen" handelt. Schön wäre es, wenn ihr den Begriff "Gibbs´ freie Bildungsenergie" bereits kennt. Und was eine Hydrolyse ist, das werdet ihr wissen. Davon gehe ich aus. Gliederung des Videos: 1. Gibbs´ freie Standardenergie 2. Freie Energie der Hydrolyse 3. Vergleich beider Energien an einem Beispiel 4. Einige Tabellenwerte 5. Phosphatgruppen-Übertragung und 6. Zusammenfassung 1. Gibbs´ freie Standardenergie Die Gibbs´ freie Energie ∆G ist eine thermodynamische Größe, die angibt, ob ein Prozess spontan, das heißt ohne äußeres Zutun, abläuft. In diesem Fall muss ∆G kleiner als 0 sein. Man bezeichnet den Prozess dann als exergon. Im anderen Fall, wenn ∆G größer als 0 ist, ist dieser Prozess endergon. Er ist nicht spontan und läuft ohne äußeres Zutun nicht ab. ∆G ist mit der Enthalpie ∆H und der Entropie des Prozesses ∆S verknüpft über die Gleichung: ∆G=∆H-T×∆S. Handelt es sich bei dem thermodynamischen Prozess um eine chemische Reaktion, so bezeichnet man ∆H auch als Reaktionswärme. ∆S ist ein Maß für die Unordnung des Systems. Oder genauer gesagt, für die Veränderung der Unordnung während dieser chemischen Reaktion. Um gut vergleichbare Größen zu erhalten, hat man sogenannte "Standardbedingungen" eingeführt. Die Standardbedingungen betreffen die Zustandsgrößen Temperatur und Druck, die auf 298 Kelvin und 1,013 bar festgelegt wurden. Die Gibbs´ freie Energie bei diesen Bedingungen bezeichnet man als "Gibbs´ freie Standardenergie". Das Symbol dafür ist ∆G0. 2. Freie Energie der Hydrolyse Betrachten wir die Hydrolyse des Ethylacetats mit Wasser. Im Ergebnis entstehen Essigsäure und Ethanol. Man kann für diese Reaktion eine freie Reaktionsenergie ∆G messen. Manchmal wird auch das Symbol ∆RG verwendet. Aus dem Abschnitt 1 wissen wir, dass die freie Standardreaktionsenergie ∆G Null für die Temperatur von 298 Kelvin und für den Druck 1,013 bar definiert wird. Für die freie Energie der Hydrolyse ∆G0 Strich gelten ebenfalls diese Bedingungen. Zusätzlich wird festgelegt, dass der Prozess in wässriger Lösung abläuft. Der pH-Wert beträgt 7. Wirkt Wasser als Reaktant, so wird für S ein Konzentration von 1 mol/l festgelegt. 3. Vergleich beider Energien an einem Beispiel Wir wollen hier die freie Standardreaktionsenergie ∆G0 und die freie Energie der Hydrolyse ∆G0 Strich am Beispiel der Hydrolyse des Ethylacetats miteinander vergleichen. Die freie Standardreaktionsenergie ∆G0 werde ich nun mit Hilfe der freien Standardbildungsenergien der einzelnen Verbindungen, Edukte und Produkte, berechnen. Die Einheit ist jeweils kJ/mol. Die Werte für die Verbindungen haben ich einer Schulformelsammlung entnommen. Für ∆G0 ergibt sich daraus ein Wert um die Null von -1 kJ/mol. Der Wert von ∆G0 Strich fällt mit -20 kJ/mol klar kleiner aus. Das hier Festgestellte gilt auch für andere hydrolytische Prozesse. Die Hydrolyse ist exergon und läuft damit spontan ab. Diese Schlussfolgerung ist für Lebensprozesse von größter Bedeutung. Wir können somit feststellen: Die Hydrolyse ist energetisch günstig. Um das Gesagte zu untermauern, möchte ich 4. einige Tabellenwerte hinzufügen. In der Tabelle sind die Spalten "Edukt", "Produkte" sowie ∆G0 Strich, die freie Energie der Hydrolyse in kJ/mol aufgeführt. Wenn Acetylphosphat zu Acetat und Phosphat hydrolysiert wird, so erhalten wir für ∆G0 Strich einen Wert von -42 kJ/mol. Für die berühmte Reaktion ATP zu ADP und Phosphat erhalten wir -30 kJ/mol. Die Hydrolyse von Pyrophosphat zu Phosphat ergibt einen Wert für ∆G0 Strich von -33 kJ/mol. Für die Reaktion von Acetylthioester zu Acetat plus Thiol in Form von Coenzym A ergibt sich der gleiche Wert für die freie Energie der Hydrolyse. Einen noch niedrigeren Wert erhält man, wenn man Phosphoenolpyruvat zu Pyruvat und Phosphat hydrolisiert: ∆G0 Strich ist gleich -62 kJ/mol. Und hier noch eine Reaktion, die man selbst im Chemielabor durchführen kann. Acetanhydrid wird hydrolisiert und es bildet sich 2 mal Acetat. ∆G0 Strich beträgt in diesem Fall -91 kJ/mol. Alle Werte für die freie Energie der Hydrolyse zeigen exergone Reaktionen an. Das heißt aber noch lange nicht, dass die Reaktionen ohne Weiteres ablaufen. Die Edukte sind nämlich kinetisch stabil. Das bedeutet, dass für den Ablauf der Reaktionen Katalysatoren, also Enzyme, von Nöten sind. 5. Phosphatgruppen-Übertragung Phosphatgruppen-Übertragung spielt bei der Energienutzung im lebenden Organismus eine herausragende Rolle. Dabei sind sogenannte "Kopplungsreaktionen" von Bedeutung. Nehmen wir zum Beispiel die Hydrolyse von Acetylphosphat zu Acetat und Phosphat. ∆G0 Strich beträgt dabei -42 kJ/mol. Die für den Energiehaushalt zentrale Reaktion der Energiespeicherung von ADP und Phosphat zu ATP hat einen Wert für ∆G0 Strich von +30 kJ/mol. Die erste Reaktion ist exergon, spontan, die zweite hingegen endergon. Sie läuft ohne äußeres Zutun von alleine nicht ab. Vereinigt man beide Reaktionen, man führt sozusagen eine Kopplung der Reaktionen durch, so erhält man die chemische Gesamtreaktion: Acetylphosphat + ADP -> Acetat + ATP. Der summarische Wert für ∆G0 ergibt sich zu -12 kJ/mol. Durch eine exergone Reaktion kann somit eine Energiespeicherung im ATP stattfinden. Hier noch einmal die Reaktion in vollständiger Formelschreibweise. Acetylphosphat + ADP -> Acetat + ATP. Wie man sieht, findet bei dieser chemischen Reaktion eine Phosphatgruppenübertragung statt. Die Fähigkeit einer chemischen Verbindung, Phosphatgruppen zu übertragen, bezeichnet man als "Phosphatgruppen-Übertragungspotenzial". 6. Zusammenfassung Die freie Energie der Hydrolyse, ∆G0 Strich, wird bei hydrolytischen Prozessen verwendet. Neben den Standardbedingungen von 298 K und 1,013 bar definiert man zusätzlich eine wässrige Lösung, einen pH-Wert von 7 und, wenn Wasser als Reaktant auftritt, eine Konzentration des Wassers von 1mol/l. Die freien Energien der Hydrolyse zeigen an, dass die entsprechenden Reaktionen durchgängig exergon sind. Da die Edukte jedoch kinetisch stabilisiert sind, braucht man für die Durchführung so einer Reaktion einen Katalysator. Hydrolyse-Reaktionen werden für sogenannte "Kopplungsreaktionen" verwendet. Endergone Reaktionen werden mit exergonen Reaktionen gekoppelt, so dass die Gesamtreaktion exergon bleibt. Als Beispiel ist die Gesamtreaktion Acetylphosphat + ADP -> Acetat + ATP anzuführen. Das Erstaunliche daran, und vor allem Wichtige für die Lebensprozesse ist, dass dabei eine Energiespeicherung stattfindet. Die Fähigkeit einer chemischen Verbindung, wie zum Beispiel vom Acetylphosphat, Phosphatgruppen zu übertragen, bezeichnet man als "Phosphatgruppen-Übertragungspotenzial". Das war es schon wieder für heute. Ich danke für Eure Aufmerksamkeit. Alles Gute. Auf Wiedersehen.

3 Kommentare

3 Kommentare
  1. 1. delta G null bezieht sich auf die Gasphase bei 298 K (25 Grad Celsius). Der Strich bedeutet die wässrige Lösung bei der selben Temperatur und pH = 7.
    2. Kinetische Stabilität heißt doch nur, dass die Aktivierungsenergioe für die Reaktion hoch ist. Um sie abzusenken, wird ein Katalysator verwendet.
    Alles Gute

    Von André Otto, vor etwa 9 Jahren
  2. Und nächste Unklarheit ab min 6:33: Wieso wird bei kinetischer Stabilität der Edukte ein Katalysator verwendet? Ich hab mir Ihr Video zu Kinetik und Thermodynamik angeguckt, aber kriege den Zusammenhang hier mit exergon und Edukte nicht hin. Wie hat man kinetische Stabilität der Edukte hier zu verstehen?

    Von Skyliner88, vor etwa 9 Jahren
  3. Hallo Herr Otto. Minute 4:35 kriege ich nicht geknackt. Sie führen einmal die Freie Standardreaktionsenergie delta G null von -1KJ/mol und die freie Energie der Hydrolyse von delta G null strich mit -20KJ/mol auf. Ich verstehe den Unterschied zwischen den beiden Aufführungen nicht. Beide delta G's beziehen sich doch auf die chemische Reaktion dadrüber, also auf die Hydrolyse des Ethylacetats. Worin liegt jetzt der unterschied zwischen der freien Standardreaktionsenergie und der freien Energie der Hydrolyse?

    Von Skyliner88, vor etwa 9 Jahren

Freie Energie der Hydrolyse Übung

Du möchtest dein gelerntes Wissen anwenden? Mit den Aufgaben zum Video Freie Energie der Hydrolyse kannst du es wiederholen und üben.
  • Bestimme die Symbole und Eigenschaften zu den grundlegenden thermodynamischen Größen.

    Tipps

    Eine Größe wie ihr Symbol sind nach einem Wissenschaftler benannt.

    Überlege, ob „Unordnung“ spontan zu- oder abnimmt.

    Nur eine „freie“ Energie kann einen „spontanen“ Prozess voraussagen.

    In zwei Begriffen steckt der griechische Wortbestandteil therm von „Wärme“.

    Lösung

    Die Gibbs' freie Energie ist eine Größe, die dir anzeigt, ob eine Reaktion spontan abläuft oder nicht. Sie setzt sich aus zwei Größen zusammen, die für das spontane Ablaufen entscheidend sind. Zum einen besteht sie aus der Enthalpie. Diese Größe zeigt dir an, ob bei der Reaktion Wärme verbraucht wird oder frei wird. Die zweite entscheidende Größe ist die Entropie. Je unordentlicher ein System, desto günstiger ist der Zustand. Zusammenfassend lässt sich also sagen:

    • Enthalpie: ∆H, exotherm, endotherm, Reaktionswärme
    • Entropie: ∆S, stets > 0, „Unordnung“
    • Gibbs´ freie Energie: ∆G, exergon, endergon, spontaner Prozess, Prozess nicht spontan
  • Charakterisiere die Hydrolyse hinsichtlich ihrer Thermodynamik und Kinetik.

    Tipps

    Erinnere dich, was „kinetische Stabilität“ energetisch bedeutet.

    Überlege dir, wodurch die kinetische Stabilität herabgesetzt wird.

    Entscheide, ob ein Enzym einen Einfluss gleichermaßen sowohl auf die Kinetik und auch die Thermodynamik ausübt.

    Lösung
    • Da die Hydrolyse exergon ist, muss die freie Energie der Hydrolyse negativ sein.
    • Kinetische Stabilität der Edukte bedeutet, dass eine hohe Aktivierungsenergie aufgebracht werden muss, damit die Reaktion abläuft.
    • Die kinetische Energie der Hydrolyse kann durch ein Enzym als Katalysator herabgesetzt werden.
    • Ein Enzym wirkt dabei nur auf die Kinetik der Hydrolyse, indem es die Reaktionsgeschwindigkeit der Reaktion beeinflusst.
    • Auf die freie Energie der Hydrolyse wirkt das Enzym allerdings nicht, es wird also kein Einfluss auf die Thermodynamik der Reaktion ausgeübt.
  • Erkläre den Begriff der freien Standardbildungsenergie.

    Tipps

    Es wird keine Reaktionsgeschwindigkeit beschrieben.

    Die Reaktion findet generell nicht in wässriger Lösung statt.

    Die betrachtete Teilwissenschaft sowie der Untersuchungsgegenstand sind in ihren Aussagen zu allgemein.

    Lösung

    Die freie Bildungsenergie ist definiert als Gibbs´ freie Energie der Bildungsreaktion einer chemischen Verbindung aus ihren Elementen. Für Ethylacetat bedeutet das:

    $4~C + 4~H_2 + O_2\rightarrow CH_3COOC_2H_5$.

    Dabei ist es unerheblich, ob diese Reaktion praktisch zu realisieren ist, und damit auch, ob der Wert messbar ist.

    Da es sich um eine Standardbildungsenthalpie handelt, werden T = 298 K und p = 1,013 bar festgelegt. Die Größe gibt Auskunft über die Stabilität der Verbindung. Zu allgemein gehalten sind die Begriffe wie „berechenbar“ und „messbar“.

    Natürlich handelt es sich nicht um Verbrennungsenergie, auch ein pH = 7 ist nicht notwendig und ob die Reaktion exergon oder endergon ist, soll ja erst ermittelt werden. Und schließlich handelt es sich hier um Thermodynamik und nicht Kinetik.

  • Entscheide, ob endergone Reaktionen möglich sind.

    Tipps

    Überlege, welches Vorzeichen die freie Gesamtenergie besitzen muss.

    Mache dir klar, in welcher Beziehung die Begriffe exergon und endergon zur Kinetik stehen.

    Charakterisiere den Zusammenhang zwischen Katalysator bzw. Enzym und der freien Energie einer chemischen Reaktion.

    Lösung

    Bei Reaktionskopplung kann eine endergone Reaktion ablaufen. Voraussetzung ist, dass eine exergone Reaktion parallel dazu abläuft, deren freie Energie vom Betrag größer als die freie Energie der endergonen Reaktion ist. Es kommt dabei zu einer Energiekompensation.

    Alternativ dazu kann eine endergone Reaktion durch Energiezufuhr unterstützt werden. Ist der Betrag der freien Energie der parallelen exergonen Reaktion geringer als der der endergonen Reaktion, kann die endergone Reaktion nicht ablaufen. Die Stichwörter kinetische Steuerung, Katalysator und Enzym stehen nicht im Zusammenhang mit dem thermodynamischen Begriff endergon. Sie sind als Argumente unbrauchbar, da sie lediglich die Kinetik beeinflussen.

  • Nenne die Bedingungen, bei denen die freie Energie der Hydrolyse bestimmt wird.

    Tipps

    Die beiden wichtigsten Zustandsgrößen werden festgelegt.

    Die Konzentration des Stoffes, der die Hydrolyse hervorruft, wird festgelegt.

    Der saure bzw. alkalische Charakter der Lösung wird exakt definiert.

    Lösung

    Sollen bestimmte Messwerte bestimmt werden, ist es immer wichtig, die Bedingungen der Messung festzulegen, damit die Messung zum einen reproduzierbar ist und zum anderen die Messwerte verschiedener Stoffe miteinander vergleichbar sind.

    Die Energie der Hydrolyse ist z.B. von Druck und Temperatur beeinflussbar, daher werden Standardbedingungen festgelegt:

    • Druck: p = 1,013 bar
    • Temperatur: T = 298 K
    • pH - Wert: pH = 7
    • Konzentration: c(Wasser) = 1 $\frac{mol}{l}$

  • Finde möglichen Ursachen für die Begünstigung einer Hydrolyse im Wasser im Vergleich zur Gasphase.

    Tipps

    Überlege, welche Auswirkung eine Umgebung von Wassermolekülen auf die beteiligten Teilchen einer Hydrolyse haben könnte.

    Welche der beiden zwischenmolekularen Wechselwirkungen ist stärker: Die Wasserstoff-Brückenbindung oder die Dipol-Dipol-Anziehungskräfte?

    Entscheide, ob auf der Seite der Edukte oder der Seite der Produkte die zwischenmolekulare Wechselwirkung stärker ausgeprägt ist.

    Finde die Zusammenhänge zwischen der Stärke der zwischenmolekularen Wechselwirkung und der Lage des chemischen Gleichgewichts einerseits und zwischen der Lage des chemischen Gleichgewichts und der freien Reaktionsenergie andererseits.

    Lösung

    In der Gasphase ergibt sich die Gibb´s freie Energie der Reaktion als Differenz der freien Bildungsenergien der Produkte und der Edukte. Die zwischenmolekulare (intermolekulare) Wechselwirkung zwischen den Teilchen ist vernachlässigbar klein. Die Situation ändert sich grundlegend, wenn die Hydrolyse in einer wässrigen Umgebung abläuft. Die beteiligten Teilchen werden durch die Wassermoleküle hydratisiert. Das chemische Gleichgewicht der Hydroyse wird in die Richtung verschoben, in der die Interaktion mit der wässrigen Umgebung am stärksten ist.

    • Edukte: Die Wassermoleküle bilden mit dem als Edukt fungierenden Wassermolekül Wasserstoffbrückenbindungen (WBB). Zwischen den Ethylacetatmolekülen und der wässrigen Umgebung wirken Dipol-Dipol-Anziehungskräfte (DDAK).
    • Produkte: Von den Produkten sind sowohl die Essigsäureteilchen als auch die Ethanolteilchen befähigt, mit den Wasserteilchen der Umgebung WBB zu bilden.
    • Qualitative Bilanzierung: Es ist gut bekannt, dass für die Stärke der Wechselwirkung gilt:
    • WBB > DDAK.
    • Da auf Produktseite eine zweifache WBB zu verzeichnen ist, während nur eines der Edukte WBB bilden kann, ist das chemische Gleichgewicht in Richtung Produkte verschoben.
    Das bedeutet gleichlautend, dass die freie Energie der Reaktion in den negativen Bereich verschoben wird, also kleiner wird.
    • Und tatsächlich gilt: -1 kJ/mol > -20 kJ/mol.

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