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Enzymkinetik

Die Enzymkinetik befasst sich mit der Geschwindigkeit von enzymatischen Reaktionen und der Bestimmung kinetischer Parameter wie der Michaelis-Konstante. Erfahre, wie die Effektivität gemessen wird und welche Einflussfaktoren es gibt. Interesse geweckt? Mehr dazu und vieles mehr im folgenden Text!

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Die Autor*innen
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André Otto
Enzymkinetik
lernst du in der Oberstufe 6. Klasse - 7. Klasse

Enzymkinetik Übung

Du möchtest dein gelerntes Wissen anwenden? Mit den Aufgaben zum Video Enzymkinetik kannst du es wiederholen und üben.
  • Entscheide, welche Rolle der Enzym-Substratkomplex (ES) in der Reaktionsgleichung besitzt.

    Tipps

    Schau dir die Reaktionsgleichung an. Wie viele Reaktionspfeile führen zum ES? Wie viele Reaktionspfeile führen vom ES weg?

    Lösung

    Bei der Bildung eines Enzym-Substratkomplexes entsteht dieser als Produkt aus dem Substrat und dem Enzym. Außerdem reagiert der Komplex zu Produkt und Enzym und es läuft die Rückreaktion zu Enzym und Substrat. Der ES ist also einmal Produkt der Reaktion von Enzym und Substrat und zweimal Edukt. Einmal bei der Rückreaktion zu Enzym und Substrat und einmal bei der Folgereaktion zu Produkt und Enzym.

    Der Enzym-Substratkomplex Der Komplex uns in Atem hält,
    verschiedenartig er zerfällt.
    Auf einzige Weise er entsteht.
    Wisst ihr nun, wie die Antwort geht?

    André Otto

  • Beschreibe die Reaktionsgeschwindigkeit der Bildung des ES.

    Tipps

    Die Konzentration gibt dir Auskunft über die Anzahl der Teilchen in einer Lösung.

    Je mehr Teilchen sich in einer Lösung befinden, desto größer ist die Wahrscheinlichkeit, dass sie aufeinandertreffen und miteinander reagieren.

    Lösung

    Wie schnell sich der Enzym-Substratkomplex bildet, hängt von der Anzahl der Teilchen in Lösung ab. Die Anzahl pro Volumeneinheit wird auch über die Konzentration ausgedrückt. Wenn nun also viele Teilchen in Lösung sind, dann wird auch die Wahrscheinlichkeit größer, dass diese Teilchen aufeinandertreffen und miteinander eine Reaktion eingehen. Wenn sich also die Konzentration von Enzym oder Substrat erhöhen, dann erhöht sich auch die Geschwindigkeit, mit der sich der ES bildet. Wird allerdings die Konzentration des ES erhöht, vermindert sich die Reaktionsgeschwindigkeit.

  • Erkläre, was unter der Sättigung des Enzymmoleküls mit Substrat zu verstehen ist.

    Tipps

    Bei einer großen Konzentration führt eine Reaktion praktisch zu keiner relativen Änderung der Konzentration.

    Eine Reaktion nullter Ordnung bedeutet, dass die Reaktionsgeschwindigkeit konstant ist.

    Lösung

    Eine Reaktion nullter Ordnung heißt, dass die Reaktionsgeschwindigkeit unverändert bleibt. Damit ist die rechte Seite der kinetischen Gleichung konstant. Das ist nur möglich, wenn alle beteiligten Konzentrationen als unveränderlich angenommen werden. Dieser Fall tritt bei einer Sättigung ein. Für ES wurde das bereits begründet. Die Konzentration des Substrats ist sehr groß und damit relativ konstant. Die Konzentration des Enzyms muss auch unverändert bleiben.

  • Beweise, dass bei sehr hoher Substratkonzentration [S] die Anfangsgeschwindigkeit und Maximalgeschwindigkeit gleich groß sind.

    Tipps

    [S] ist einzige Variable des rechten Terms.

    Strebt ein Wert unter dem Bruchstrich gegen unendlich, strebt der gesamte Term gegen Null.

    Lösung

    Der rechte Term enthält nur [S] als Variable. Beim Grenzübergang entsteht ein Ausdruck „unendlich/unendlich“, der nicht auswertbar ist. Um das Problem zu umgehen, werden Zähler und Nenner des Terms durch [S] dividiert. Der Grenzwert ist nun leicht berechenbar und liefert das gewünschte Ergebnis.

    Die Gleichung wird im Nenner und Zähler durch [S] dividiert:

    $ V_0 = \frac{ V_{Max} \cdot [S]}{K_M + [S]}$ $:[S]$

    $ V_0 = \frac{V_{Max}}{\frac{K_M}{[S]} + 1}$

    Nun kann angenommen werden, dass $[S]$ gegen unendlich strebt.

    Für $[S]$ gegen unendlich strebt $ \frac{K_M}{[S]}$ gegen $0$

    $V_0 = \frac{ V_{Max}}{+1}$

    $ V_0 = V_{Max}$

  • Definiere das Wesen eines Fließgleichgewichtes.

    Tipps

    Das Substrat wird ständig chemisch umgesetzt, das Enzym nicht.

    Das gesamte Enzym E bildet ständig den Komplex ES.

    Was ergibt die Ableitung einer Konstanten?

    Lösung

    Die Geschwindigkeitskonstanten sind nur bei unveränderter Temperatur konstant. Das Enzym ist das „Werkzeug“, das Substrat der „Stoff“. Vom „Stoff“ ist natürlich viel mehr vorhanden. Da ständig das gesamte Enzym im Einsatz ist, ändert sich auch die Konzentration des Komplexes praktisch nicht. Die Summe der Teilchen des ES, die sich bilden und zerfallen, sind also Null. Die erste Ableitung einer Konstante ist Null.

  • Erkläre die Auswirkung kleiner Werte für die Michaelis-Konstante (MK).

    Tipps

    Für den Grenzübergang setzt man einfach die MK gleich Null.

    Nach Kürzen ist das Ergebnis schon da und muss nur interpretiert werden.

    Lösung

    Es ist zu erkennen, dass für die Betrachtung im Bruchterm der Michaelis-Menten-Gleichung die MK die einzige Variable ist. Betrachtet man sehr kleine Werte für MK, kann man ruhig den Grenzfall (MK = 0) annehmen.

    $ v_0 = \frac{v_{Max} \cdot [S]}{[S]}$ für $K_M \rightarrow 0$

    Der entstandene Bruchterm wird durch Kürzen weiter vereinfacht.

    $ v_0 = v_{Max}$

    Das Ergebnis liefert die Gleichheit beider beteiligter Reaktionsgeschwindigkeiten. Daraus leitet sich die Bestätigung her, dass bei sehr kleinen Konstanten die Enzymaktivität gegen die Maximalgeschwindigkeit strebt.