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Enzymregulation durch Enzymmodifikation

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Bio.Logisch
Enzymregulation durch Enzymmodifikation
lernst du in der Oberstufe 7. Klasse - 8. Klasse - 9. Klasse

Grundlagen zum Thema Enzymregulation durch Enzymmodifikation

Inhalt

Enzymregulation – Biologie

Manchmal erinnert unser Körper an eine große, komplexe Fabrik, die Tag und Nacht arbeitet: Er wandelt die Nahrung in Energie um, sodass wir uns bewegen, denken und lernen können, und am Ende kommen nicht verwertete Ausscheidungsprodukte wieder heraus. Für diese Umwandlung ist der Stoffwechsel im Körper verantwortlich und die Enzyme. Und damit der Stoffwechsel gut funktioniert und sich an unterschiedliche Situationen anpasst, müssen diese Enzyme reguliert werden. Doch wie macht der Körper das? Was Enzymregulation genau ist und wie sie funktioniert, lernst du in diesem Text.

Enzymregulation – Definition

Enzyme sind für den Stoffwechsel unbedingt notwendige Moleküle. Sie beschleunigen wichtige Reaktionen und setzen bestimmte Substrate in bestimmte Produkte um. Das Substrat wird dabei gespalten oder verändert. Wie viele aktive Enzyme eines Typs in einer Zelle vorhanden sind, beeinflusst also maßgeblich die Stoffwechselprozesse in der Zelle. Die Anzahl aktiver Enzyme kann reguliert werden. Das nennt man Enzymregulation. Enzymregulation ist die Kontrolle von enzymatischen Reaktionen, also der katalytischen Umsetzung von Substraten zu Produkten durch Enzyme, durch Aktivierung oder Hemmung der Enzymaktivität.
Die Menge an aktiven Enzymen in einer Zelle kann dabei auf zwei Ebenen reguliert werden: auf der Ebene der Proteinbiosynthese und auf der Ebene der Enzymmodifikation.

Enzymregulation – Proteinbiosynthese

Wie du sicher weißt, handelt es sich bei Enzymen meist um Proteine, die durch Proteinbiosynthese von der Zelle hergestellt werden. Die Proteinbiosynthese gliedert sich dabei in zwei große Schritte: die Transkription und die Translation. Dabei kann die Menge an Enzym, die erzeugt wird, sowohl durch das Ablesen der Gene und die damit entstehende Menge an mRNA, also auf transkriptioneller Ebene, als auch durch die Menge an entstehendem Protein, also auf translationaler Ebene, reguliert werden. Dieser Prozess dauert einige Zeit und ist daher für die langfristige Regulation der Enzymaktivität gedacht. Wenn dich das Thema interessiert, findest du unter diesem Link mehr Informationen zur Regulation der Proteinbiosynthese bei Eukaryoten.

Enzymregulation – Enzymmodifikation

Viel schneller kann der Körper auf Veränderungen reagieren, indem er die Aktivität der bereits vorhandenen Enzyme reguliert. Durch Hemmung (Inhibition) und Aktivierung der Enzyme können die Enzyme kurzzeitig aus- und eingeschaltet werden. Damit ein Enzym aktiv ist, muss es für das zugehörige Substrat möglich sein, an das aktive Zentrum des Enzyms zu binden. Nur so kann das Substrat umgesetzt und die Aufgabe des Enzyms erfüllt werden. Die Inaktivierung von Enzymen geschieht über eine Veränderung, also Modifikation, an den Enzymen selbst. Man spricht deshalb von Enzymmodifikation.

Arten der Enzymmodifikation

Man kann unterschiedliche Arten der Enzymmodifikation unterscheiden.
Die reversible Hemmung, die sich noch einmal in die kompetitive und nichtkompetitive Hemmung unterteilt, und die irreversible Hemmung (nichtreversible Hemmung).
Das Wort reversibel bedeutet umkehrbar. Es handelt sich bei der reversiblen Hemmung also um eine Hemmung, die wieder rückgängig gemacht werden kann.
Die irreversible Hemmung lässt sich, wie der Name vermuten lässt, nicht rückgängig machen.
Was es mit diesen Begriffen auf sich hat, klären wir in den nächsten Textabschnitten auf.

Reversible Hemmung – kompetitive Hemmung

Eine Art der reversiblen Hemmung ist die kompetitive Hemmung. Bei der kompetitiven Hemmung liegt ein Hemmstoff, also ein Inhibitor vor, der dem Substrat, das das Enzym normalerweise umsetzt, strukturell sehr ähnlich ist. Er passt in das aktive Zentrum des Enzyms und blockiert dieses – das Substrat und der Inhibitor konkurrieren also um das aktive Zentrum des Enzyms.

Da es sich um eine reversible Hemmung handelt, können sich kompetitive Inhibitoren im Rahmen einer Gleichgewichtsreaktion immer wieder vom Enzym lösen und erneut binden. Eine hohe Konzentration an Inhibitoren führt dazu, dass eine große Menge an Enzymen inaktiv ist. Ist der Inhibitor gerade nicht gebunden, dann kann stattdessen ein verfügbares Substrat binden und umgesetzt werden. Bei einer hohen Substratkonzentration kann der Inhibitor komplett vom Enzym verdrängt und das Substrat umgesetzt werden.

Kompetitive Hemmung – Dosis-Wirkungs-Beziehung

In diesem Zusammenhang ist es wichtig, die Dosis-Wirkungs-Beziehung des Hemmstoffs zu beachten. Je nach Dosis des Stoffs verändert sich demnach die Wirkung: In einem niedrigen Konzentrationsbereich kann ein Stoff etwa noch als Medikament hilfreich sein, bei hohen Konzentrationen wirkt er jedoch toxisch.
Ein Beispiel dafür ist das Atropin, das Gift der Tollkirsche, das die Acetylcholinesterase hemmt. Dies ist ein Enzym, das bei der Signalübertragung an Synapsen eine wichtige Rolle spielt.
In geringen Konzentrationen kann es als Therapeutikum verwendet werden. Ein Gift wird es erst in hohen Konzentrationen, bei denen es zu negativen Effekten kommt.

Nichtkompetitive Hemmung und allosterische Regulation

Eine andere Art der reversiblen Hemmung liegt bei der nichtkompetitiven Hemmung vor. Bei dieser Art der Hemmung hat der Inhibitor keine strukturelle Ähnlichkeit zum Substrat und bindet damit auch nicht am aktiven Zentrum. Nichtkompetitive Inhibitoren binden an einer anderen Stelle des Enzyms und verändern dadurch dessen räumliche Struktur.
Eine Form der nichtkompetitiven Hemmung ist die allosterische Hemmung, wobei der Effektor am sogenannten allosterischen Zentrum des Enzyms bindet. Da es genau genommen auch zu einer vorteilhaften Änderung der Enzymstruktur durch einen sogenannten Effektor kommen kann, die zu einer Aktivierung eines bisher inaktiven Enzyms führt, ist es passender, von einer allosterischen Regulation zu sprechen. Auch diese Prozesse sind reversibel, sodass je nach Menge an Inhibitor trotzdem noch eine Substratumsetzung stattfinden kann. Doch anders als bei der kompetitiven Hemmung kann eine hohe Menge an Substrat den Hemmstoff nicht verdrängen, sodass eine maximale Substratumsetzung nicht mehr möglich ist, wenn der Hemmstoff vorhanden ist.

Feedbackhemmung

Anwendung findet die allosterische Enzymregulation in vielen Stoffwechselwegen im Rahmen einer Feedbackhemmung. Oft gibt es in Stoffwechselwegen ein sogenanntes Schlüsselenzym, dessen Aktivität einen maßgeblichen Einfluss darauf hat, ob ein Endprodukt entsteht oder nicht. Innerhalb einer Enzymkette ist oft das Endprodukt ein Hemmstoff des Schlüsselenzyms, das am Anfang der Kette steht. Bei hohen Konzentrationen des Endprodukts wird das Schlüsselenzym also deaktiviert und die gesamte Kette wird lahmgelegt. Wenn die Konzentration des Endprodukts sinkt, löst sich das Endprodukt vom Enzym, die Hemmung wird aufgehoben und es wird wieder Substrat umgesetzt.
Durch ein Enzym entsteht also ein Produkt oder Folgeprodukt, das das Enzym selbst inaktiv macht. Das nennt man Feedbackhemmung.
Die unterschiedlichen Formen der reversiblen Hemmung sind in der folgenden Abbildung noch einmal dargestellt.

Übersicht Enzymmodifikation

Irreversible Hemmung

Anders ist das bei der irreversiblen Hemmung, bei der ein irreversibler Hemmstoff kovalent an das Enzym bindet. Das Enzym ist so lange durch einen gebundenen Inhibitor gehemmt, bis es vom Körper abgebaut wird. Das passiert in der Regel bei Zellgiften wie Quecksilber oder organischen Phosphorverbindungen, die unseren Körper stark schädigen können. Der Hemmung kann dabei nur entgegengewirkt werden, indem der Körper wieder neues Enzym produziert.

Einen Überblick über die Arten der Enzymmodifikation findest du in der folgenden Tabelle.

kompetitive Hemmung nichtkompetitive Regulation irreversible Hemmung
Vorgang Ein Hemmstoff konkurriert mit dem Substrat um das aktive Zentrum des Enzyms. Ein Hemmstoff bindet außerhalb des aktiven Zentrums und reguliert somit dessen Aktivität. Ein Hemmstoff bindet kovalent am Enzym und hemmt damit dessen Aktivität.
Ist der Prozess umkehrbar? ja ja nein
Ist Feedbackregulation möglich? ja ja nein
Beispiel Pharmazeutika und Giftstoffe (z. B. Atropin) Regulation der Phosphofructokinase durch ATP während der Glycolyse Giftstoffe (z. B. Quecksilber)

Kompartimentierung von Enzymen – Biologie

Wichtig für die Aktivität von Enzymen ist die Kompartimentierung der Zellen. Die Definition von Kompartimentierung allgemein ist die Unterteilung einer Zelle in einzelne Bereiche, in denen unterschiedliche Prozesse stattfinden, die sich gegenseitig nicht unkontrolliert beeinflussen sollen. Die Unterbringung von Enzymen in unterschiedlichen Kompartimenten entsprechend ihrer Funktion schützt den Rest der Zelle vor ungewollten Substratumsetzungen.

Ein Beispiel dafür ist das Enzym Pepsin im Magen, das für den Abbau von Proteinen zuständig ist. Ist der Magen leer, wird kein Magenenzym benötigt. Doch das Enzym kann auch nicht frei im Magen oder den Magenzellen vorliegen, da es dann beginnen würde, die Strukturproteine der Magenzellen zu verdauen und die Zellen damit zu zerstören. Deshalb wird das Pepsin direkt nach seiner Synthese in kleinen Bläschen, sogenannten Vesikeln, innerhalb der Magenzellen gespeichert und nur freigesetzt, wenn die Nahrungsaufnahme startet. Auch diese Unterbringung in bestimmten Kompartimenten der Zelle trägt also zur regulierten Aktivität von Enzymen bei.

Enzymregulation durch Enzymmodifikation – Zusammenfassung

In diesem Text hast du gelernt, was Enzymregulation ist und wie Enzyme durch Enzymmodifikation reguliert werden können. Du hast die verschiedenen Arten der Hemmungen und Regulationen kennengelernt und kannst diese nun voneinander unterscheiden. Außerdem hast du gelernt, warum es wichtig sein kann, Enzyme durch Kompartimentierung einzuschließen und auf diese Weise ihren Wirkort oder -zeitpunkt zu bestimmen. Im Anschluss an das Video und den Text kannst du dein Wissen zur Enzymregulation in einem Arbeitsblatt oder einer interaktiven Übung testen. Viel Spaß!

Transkript Enzymregulation durch Enzymmodifikation

Thema dieser Einheit ist die Regulation von Enzymen. Für die Regulation von Enzymen gibt es 2 wesentliche Regulationsebenen. Einerseits kann auf der Ebene der Proteinbiosynthese eine Regulation über die Menge an gebildetem Enzym stattfinden. Andererseits kann die Aktivität bereits gebildeter Enzyme reguliert werden, indem die Enzyme modifiziert, also verändert werden. Dieser Mechanismus hat den Vorteil gegenüber dem ersten, dass er wesentlich schneller ablaufen und damit anders auf Veränderung reagieren kann. Im Folgenden werden wir uns ausschließlich mit der Regulationsebene der Enzymmodifikation beschäftigen. Bevor wir uns die unterschiedlichen Möglichkeiten der Regulation angucken, müssen wir noch klären, warum Enzyme reguliert werden müssen. Betrachten wir den Stoffwechsel der Organismen, sind die Enzyme die Kreuzungen. Ohne eine Regulation würde der Stoffwechsel zusammenbrechen. Als Analogie können wir die Aufrechterhaltung eines geregelten Verkehrs durch Ampelsignale sehen. Zusätzlich noch ein genereller Aspekt der Enzymregulation: Die Frage, wie Stoffwechselwege reguliert werden. Die stets wirkende Kraft der Selektion führt dazu, dass nur die jeweils am besten angepassten Baupläne erhalten bleiben. Im Falle der Regulation von Stoffwechselwegen bedeutet das, dass nicht alle Enzyme einer Stoffwechselkette reguliert werden, sondern nur einige wenige Schlüsselenzyme. Mit diesem Vorwissen können wir jetzt die Enzymregulation genauer betrachten. Enzyme können reversibel oder irreversibel reguliert werden. Das bedeutet für den ersten Fall, dass die Veränderung des Enzyms nicht permanent ist, wohingegen im zweiten Fall die Veränderung am Enzym dauerhaft ist. Für den Fall der reversiblen Enzymregulation können wir zwischen kompetitiven und nicht-kompetitiven Inhibitoren, also Hemmstoffen, unterscheiden. Im Fall der nicht-kompetitiven Regulation gibt es auch Effektoren, die aktivierend auf die Enzymaktivität wirken. Geben wir der kompetitiven Hemmung ein Gesicht. Unser bekanntes Enzym bindet im Bereich des aktiven Zentrums ein Substrat und setzt es um. Ein kompetitiver Hemmstoff hat Ähnlichkeit zum Substrat und bindet an genau dieser Stelle des Enzyms. Der Unterschied ist: Er kann vom Enzym nicht umgesetzt werden und blockiert damit das aktive Zentrum des Enzyms. Erhöht sich aber die Substratkonzentration, wird der kompetitive Hemmstoff verdrängt. Substrat und Hemmstoff konkurrieren also um das aktive Zentrum des Enzyms. Ein therapeutisch wichtiger Aspekt der kompetitiven Hemmstoffe ist ihre Dosis-Wirkungs-Beziehung. Atropin, ein Alkaloid der Tollkirsche ist zum Beispiel ein Hemmer der Acetylcholinesterase. In geringen Dosen verabreicht, hat es einen therapeutischen Nutzen, aber in zu hohen Dosen sind die Auswirkungen negative. Es wäre also falsch, den Stoff alleine als Gift zu bezeichnen. Weiter geht's mit nicht-kompetitiven Inhibitoren. Wie bereits erwähnt, gibt es auch positive Effektoren. Ein analoger Begriff zur nicht-kompetitiven Regulation ist die allosterische Regulation. Anders als bei der kompetitiven Hemmung bindet der Effektor nicht im Bereich des aktiven Zentrums, sondern an einer anderen Stelle des Enzyms, dem allosterischen Zentrum. Der Effektor hat auch keine Ähnlichkeit mit dem Substrat. Durch die Bindung eines Effektors ändert sich die räumliche Struktur des Enzyms und damit auch seine Aktivität. Anders als bei der kompetitiven Hemmung wird der Hemmstoff nicht durch eine steigende Substratkonzentration verdrängt. Die irreversible Enzymregulation unterscheidet sich grundlegend von den bereits besprochenen reversiblen Regulationsmechanismen. Durch eine kovalente Bindung zwischen Enzym und irreversiblem Hemmstoff verändert sich die räumliche Struktur des Enzyms bleibend. Es verliert dadurch auch seine katalytischen Fähigkeiten. Auch in diesem Fall können wir von Giften sprechen, deren toxische Wirkung aber um einiges potenter ist als im ersten Fall der reversiblen kompetitiven Hemmung.

14 Kommentare

14 Kommentare
  1. Hallo Maja,
    ein Effektor ist ein Molekül, das die Aktivität eines Enzyms verändert. Ein Effektor kann die Wirkung eines Enzyms fördern (Aktivator) oder hemmen (Inhibitor). Ein Inhibitor ist also immer ein Effektor, aber nicht jeder Effektor ist ein Inhibitor.
    Ich hoffe, ich konnte dir damit weiterhelfen.
    Beste Grüße aus der Redaktion

    Von Tatjana Elbing, vor 5 Tagen
  2. Hallo jetzt nochmal zu diesem Video, sind die Effektoren bei einer nicht - kompetitiven Hemmung die Inhibitoren ? Der Inhibitor ist doch der Hemmstoff der ans allosterische Zentrum andockt und somit die räumliche Struktur und die Aktivität eines Enzyms ändert. Ist der Effektor und der Inhibitor quasi das gleiche?

    Von Maja, vor 6 Tagen
  3. Obwohl eine Gleichsetzung fachlich nicht ganz richtig ist, ist eine Differenzierung in nicht-kompetitive Hemmung und allosterischen Hemmung nicht immer ganz klar umrissen. Vom Grundmechanismus sind beide Hemmungstypen gleich. Im Gegensatz zur kompetitiven Hemmung binden die Hemmstoffe an einer anderen Bindungsgelle am Enzym und nicht am aktiven Zentrum. Experimentell könnte man die kompetitive Hemmung dadurch identifizieren, dass man einen Hemmstoff in eine Lösung aus Enzym und Substrat einbringt. Man wird ein Stoppen der Reaktion wahrnehmen. Erhöht man dann die Konzentration des Substrates wieder, wird die Reaktion wieder in Gang gesetzt. Bei der nicht-kompetitiven Hemmung müsste man genauere sterische Untersuchungen der Enzyme und des Hemmstoffes durchführen.

    Von Jan R., vor fast 8 Jahren
  4. Und wie erkennen wir ,welchen Hemmungstyp wir haben? Wenn wir einen Stoff x als Hemmstoff zu Enzymen bringen also in einem Experiment abhängig von der Konzentration?
    Hoffentlich haben sie meine Frage verstanden :)

    Von Rankh699, vor fast 8 Jahren
  5. Können Sie bitte andere Beispiele von Nichtkopetitiven Hemmungen (außer allosterischer Hemmung) nennen ?

    Von Rankh699, vor fast 8 Jahren
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Enzymregulation durch Enzymmodifikation Übung

Du möchtest dein gelerntes Wissen anwenden? Mit den Aufgaben zum Video Enzymregulation durch Enzymmodifikation kannst du es wiederholen und üben.
  • Beschreibe die Regulation von Enzymen.

    Tipps

    Zwei der fünf Aussagen sind falsch.

    Das Wort reversibel kommt vom Lateinischen reversāre und bedeutet „umdrehen“ oder „zurückwenden“. Der Präfix ir- wird genutzt, um ein Wort ins Negative zu verkehren.

    Bei der kompetitiven Hemmung konkurrieren das Substrat und ein ähnlich aufgebauter Hemmstoff (Inhibitor) um die Besetzung des aktiven Zentrums.

    Lösung

    Bei der Enzymregulation kann über die Enzymmodifikation viel schneller auf Veränderungen reagiert werden als über die Proteinbiosynthese. Modifikationen geschehen an bestehenden Enzymen, wohingegen durch die Proteinbiosynthese die Produktion neuer Enzyme reguliert wird.

    Häufig werden nur die Schlüsselenzyme eines Stoffwechselweges reguliert, weil dies am effizientesten ist. Schlüsselenzyme stehen meist am Anfang einer solchen Reaktionskette.

    Bei der reversiblen Enzymmodifikation ist die Veränderung am Enzym temporär und kann wieder rückgängig gemacht werden. Irreversible Modifikationen sind dagegen permanent, da solche Hemmstoffe eine kovalente Bindung mit den funktionellen Gruppen des Enzyms eingehen und das aktive Zentrum dauerhaft blockieren.

    Bei der kompetitiven Hemmung konkurriert das Substrat und ein strukturell ähnlich aufgebauter Hemmstoff (Inhibitor) um das aktive Zentrum des Enzyms. Die Tertiärstruktur des Enzyms wird hierbei nicht verändert. Eine Erhöhung der Substratkonzentration führt bei der kompetitiven Hemmung zu einer Verdrängung des Inhibitors.

    Bei der nicht-kompetitiven Enzymregulation können hemmende Effektoren (Inhibitoren) oder aktivierende Effektoren (Aktivatoren) wirken und entsprechend die Enzymaktivität verändern.

  • Erkläre die Unterschiede zwischen kompetitiver und nicht-kompetitiver Hemmung durch einen allosterischen Inhibitor.

    Tipps

    Enzyme sind substratspezifisch. Ein Enzym erkennt „sein“ Substrat mit dem aktiven Zentrum. Nur wenn ein Stoff dem Substrat sehr ähnlich ist, hat dieser die Möglichkeit, ebenfalls in diesem Zentrum zu binden.

    Ein anderes Wort für kompetitive Hemmung ist Verdrängungshemmung.

    Lösung

    Kompetitive Hemmung
    Hierbei konkurrieren das Substrat und ein ähnlich aufgebauter Hemmstoff um die Besetzung des aktiven Zentrums des Enzyms. Bindet der Inhibitor an das Bindungszentrum, so wird es für das Substrat blockiert. Das Enzym kann das Substrat nicht mehr umsetzen. Der Inhibitor kann durch eine Erhöhung der Substratkonzentration vom aktiven Zentrum verdrängt werden.

    Nicht-kompetitive Hemmung
    Hierbei bindet ein inhibitorischer oder aktivatorischer Effektor außerhalb des aktiven Zentrums an das Enzym. Der Effektor hat keine strukturelle Ähnlichkeit mit dem Substrat. In Folge wird eine Konformationsänderung des Enzyms und damit auch des Bindungszentrums ausgelöst. Dabei ist der Effektor nicht von der Substratkonzentration abhängig.

  • Vergleiche Aktivierung und Inhibition von allosterischen Enzymen.

    Tipps

    Das allosterische Zentrum lässt sich gut mit einem Schalter vergleichen: Ein Inhibitor schaltet das Enzym aus, ein Aktivator dagegen an.

    Lösung

    Allosterische Enzyme
    Allosterische Enzyme besitzen ein aktives und ein allosterisches Zentrum. Im aktiven Zentrum wird ein Substrat gebunden und umgesetzt. Im allosterischen Zentrum kann ein inhibitorischer oder aktivatorischer Effektor binden. Die allosterische Bindung löst eine Konformationsänderung des Enzyms aus, wodurch es seine aktive oder inaktive Form annimmt. Die allosterische Hemmung ist ein Spezialfall der nicht-kompetitiven Hemmung.

    Allosterische Regulation
    Bei der Hemmung bindet ein Inhibitor an das allosterische Zentrum. Als Folge verändert sich die räumliche Struktur des Enzyms so, dass das Substrat nicht binden kann. Das Enzym nimmt seine inaktive Form an und die Enzymaktivität wird gehemmt.
    Bindet dagegen ein Aktivator, so verändert sich die Struktur hin zur aktiven Form. Das heißt, dass das Substrat an das Enzym binden kann und umgesetzt wird. Die Enzymaktivität steigt.

  • Begründe, warum die Endprodukthemmung eine effiziente Form der Enzymregulation darstellt.

    Tipps

    Zwischenprodukte von Reaktionsketten liegen in niedrigeren Konzentrationen vor, weil sie weiterverarbeitet werden.

    Das erste Enzym einer Reaktionskette ist meist das Schlüsselenzym.

    Nur eine Aussage ist falsch.

    Lösung

    Das Enzym E1 ist die strategisch günstigste Stelle für die Endprodukthemmung, da damit die gesamte Reaktionskette unterbrochen wird. Das erste Enzym E1 ist meist auch das Schlüsselenzym.

    Das Endprodukt D bietet sich als Hemmstoff an, da es der einzige Stoff in der Reaktionskette ist, der nicht weiterverarbeitet wird und sich in der Zelle anhäufen kann. Die Zwischenprodukte B und C liegen in niedrigeren Konzentrationen vor, weil sie in folgenden Reaktionsschritten verarbeitet werden. Daher eignen sie sich nicht als Hemmstoff.

    Die Endprodukthemmung verläuft nach dem Mechanismus der nicht-kompetitiven Hemmung. Durch die Verarbeitung in mehreren Reaktionsschritten ist das Endprodukt D strukturell vom Ausgangsstoff A verschieden. D fungiert als Effektor – genauer als (allosterischer) Inhibitor. Je höher die Konzentration des Endprodukts D, desto niedriger ist die Enzymaktivität. Sinkt die Konzentration des Endprodukts, erhöht sich der Anteil aktiver Enzymmoleküle.

  • Definiere einige Grundbegriffe der Enzymregulation.

    Tipps

    Eine Enzymregulierung erfolgt durch eine Enzymmodifikation – also eine Veränderung des Enzyms. Diese kann temporär (zeitweilig) oder permanent (dauerhaft) sein.

    Temporäre Veränderungen können wieder rückgängig gemacht werden.

    In einem Gleichnis, in dem es um körperliche Fitness geht, kann man einen Inhibitor mit Fernseher und Couch sowie einen Aktivator mit einem Personal Trainer vergleichen.

    In geringen Dosen ist das Schmerzmittel Paracetamol laut Verpackungsbeilage meist unschädlich. Bei einer Überdosierungen kann es jedoch zu Leberschäden kommen.

    Lösung

    Eine reversible Regulation erfolgt durch eine Veränderung am Enzym, die wieder rückgängig gemacht werden kann.
    Eine irreversible Regulation erfolgt hingegen durch eine permanente Veränderung.

    Ein Inhibitor ist ein Stoff, der die Enzymaktivität hemmt – also ein Hemmstoff.
    Ein Aktivator dagegen fördert die Enzymaktivität.

    Die Dosis-Wirkungs-Beziehung erklärt, dass die Wirkung eines Stoffes abhängig von der jeweiligen Dosis ist. Eine Substanz, welche in niedrigen Dosen therapeutisch wirksam ist, kann in höheren Dosen giftig wirken.

  • Wende dein Wissen über allosterische Enzymregulation am Beispiel der Phosphofructokinase an.

    Tipps

    Die aktiven Zentren sind nur einmalig beschriftet, während die Enzyme (PFK) jeweils bezeichnet werden.

    Die Enzymregulation der Phosphofructokinase (PFK) ist ein Beispiel für die Endprodukthemmung.

    Die Namen des Substrates Fructose-6-phosphat (F-6-P) und des Produktes Fructose-1,6-biphosphat (F-1,6-BP) verraten, wie viele Phosphatgruppen sie enthalten. Die Phosphatgruppen sind im Bild als rote Kreise dargestellt.

    Lösung

    Allosterische Enzymregulation von Phosphofructokinase
    Das Substrat Fructose-6-phosphat (F-6-P) kann vom aktivierten Enzym Phosphofructokinase (PFK) zum Produkt Fructose-1,6-biphosphat (F-1,6-BP) umgewandelt werden. Hierzu muss ein ADP als Aktivator im allosterischen Zentrum des Enzyms sein.
    Ist hingegen ein ATP im allosterischen Zentrum von PFK, findet eine Hemmung statt, da das aktive Zentrum verändert wird. Daher findet keine Reaktion statt.

    Legende

    1. Fructose-6-phosphat (Substrat)
    2. Aktivierung durch
    3. ADP (Aktivator)
    4. Hemmung durch
    5. ATP (Inhibitor)
    6. aktive Zentren
    7. Phosphofructokinase (Enzym)
    8. allosterisches Zentrum
    9. Fructose-1,6-biphosphat (Produkt)
    10. keine Reaktion

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